Het Ebola-virus is een dodelijke ziekteverwekker die hemorragische koorts veroorzaakt bij mensen en niet-menselijke primaten. Het virus bestaat uit een enkelstrengs RNA-genoom dat is ingekapseld door een nucleocapside-eiwit (NP). De NP is verantwoordelijk voor het beschermen van het virale RNA tegen afbraak en voor het vergemakkelijken van de replicatie en transcriptie ervan.

Eerdere studies hebben aangetoond dat de NP van het Ebola-virus een zeer dynamisch eiwit is dat tijdens zijn levenscyclus een aantal conformationele veranderingen ondergaat. De moleculaire mechanismen die ten grondslag liggen aan deze conformationele veranderingen worden echter niet volledig begrepen.

In een recente studie gebruikten onderzoekers van de Universiteit van Texas in Austin computationele methoden om de structurele dynamiek van het Ebola-virus NP te onderzoeken. Uit hun bevindingen blijkt dat het NP wordt gestabiliseerd door een netwerk van waterstofbruggen en zoutbruggen tussen de verschillende domeinen. Dit netwerk van interacties helpt de NP in zijn functionele conformatie te houden en voorkomt dat deze zich ontvouwt.

De onderzoekers ontdekten ook dat de NP gevoelig is voor proteolytische splitsing door het gastheerprotease furine. Furinesplitsing van de NP veroorzaakt een aantal conformationele veranderingen in het eiwit die leiden tot de afgifte van het virale RNA uit het nucleocapside.

Deze bevindingen bieden nieuwe inzichten in de moleculaire mechanismen die de conformationele dynamiek van het Ebola-virus NP reguleren. Deze informatie zou kunnen worden gebruikt om nieuwe therapeutische strategieën te ontwikkelen om de NP te targeten en de replicatie van het virus te voorkomen.

De studie werd gepubliceerd in het tijdschrift "The Journal of Physical Chemistry B".