Een team van de Ruhr-Universität Bochum en de Universiteit van Oxford heeft ontdekt hoe waterstofproducerende enzymen, hydrogenasen genoemd, worden geactiveerd tijdens hun biosynthese. Ze lieten zien hoe de cofactor - een deel van het actieve centrum en ook het hart van het enzym - binnenin wordt geïntroduceerd.

Hydrogenasen zijn van biotechnologisch belang omdat ze in staat zijn om efficiënt waterstof te produceren. "Om ze te optimaliseren voor een industriële toepassing, we moeten eerst het proces begrijpen van hoe de eiwitschil de chemische cofactor opneemt en activeert, ", zegt professor Thomas Happe. Een team onder leiding van Oliver Lampret en Thomas Happe van de in Bochum gevestigde Photobiotechnology Research Group publiceerde de resultaten in het tijdschrift Proceedings van de National Academy of Sciences .

De onderzoekers onderzochten de subgroep van [FeFe]-hydrogenasen, welke de meest efficiënte waterstofproducenten zijn. In de natuur, ze zijn te vinden in groene algen. Binnen hun eiwitscaffold, de enzymen hebben een actief centrum, het zogenaamde H-cluster, waar de waterstof wordt geproduceerd. Het bestaat uit twee structurele elementen:een cluster met vier ijzer- en vier zwavelatomen, en de katalytische cofactor, die uit twee ijzer- en twee zwavelatomen bestaat. "Deze cofactor is de spil van het enzym, " legt Oliver Lampret uit.

Laatste stap van biosynthese

In de natuur, de cofactor wordt vervolgens opgenomen in het enzym na de biosynthese van de eiwitstructuur - een zeer complex proces. Alleen dan is de hydrogenase katalytisch actief. De onderzoekers verduidelijkten de precieze volgorde van het proces met behulp van eiwittechnologie, eiwitfilmelektrochemie en infraroodspectroscopie.

Het team toonde aan dat de negatief geladen cofactor specifiek door een positief geladen rijpingskanaal naar het binnenste van het enzym wordt getransporteerd voordat het stevig in de eiwitschil wordt verankerd. Bijzonder flexibele constructie-elementen fungeren hier als scharnieren, ervoor zorgen dat het eiwit anders vouwt en de geïntegreerde cofactor stevig omhult en beschermt. De interactie van eiwitomgeving en cofactor is essentieel om de cofactor in zijn katalytische vorm te stabiliseren.

"We nemen aan dat niet alleen [FeFe]-hydrogenasen op deze manier hun cofactor verkrijgen, maar dat het mechanisme ook optreedt in andere metaalhoudende enzymen, ' zegt Happ.