Hoewel methaan verantwoordelijk is voor ongeveer 16% van de overvloed aan broeikasgassen in de atmosfeer – waaronder ook kooldioxide, lachgas en waterdamp – is het meer dan 25 keer beter dan kooldioxide in het vasthouden van warmte. Aangenomen wordt dat tweederde van de wereldwijde methaanafgifte plaatsvindt door natuurlijke emissie tijdens anaërobe activiteit van primitieve eencellige micro-organismen, archaea genaamd. Inzicht in het precieze mechanisme waarmee archaea methaan produceert, zou kunnen leiden tot technologie die de methaanproductie door archaea vermindert en helpt in de strijd tegen het broeikaseffect.

Archaea onderscheiden zich van bacteriën, voornamelijk vanwege hun leefgebied en energiebronnen. De zogenaamde methanogen archaea stoten methaan uit als bijproduct van de energieopwekking die nodig is voor hun overleving. Het biomolecuul dat verantwoordelijk is voor de methaanvorming is het zogenaamde Methyl-Coenzyme M Reductase (of MCR) eiwit dat de chemische omzetting induceert. Om ervoor te zorgen dat MCR deze omkeerbare reactie katalyseert, moet het worden geactiveerd door een partnereiwit dat behoort tot de superfamilie van B12-afhankelijke radicale S-Adenosyl-L-Methionine (of SAM) enzymen.

De superfamilie van radicale SAM-enzymen bevat meer dan 200.000 eiwitten met onafhankelijke sequentie. Het is in verband gebracht met een groot aantal natuurlijke processen, waaronder de biosynthese van antibiotica en chlorofyl. Een van deze sleutelenzymen (Mmp10) is verantwoordelijk voor de activering van het MCR-eiwit en is daarom betrokken bij de regulatie van de methaanvorming. De alomtegenwoordigheid van SAM-enzymen in de biosfeer weerspiegelt hun belang bij het katalyseren van reacties die fundamenteel zijn voor alle soorten leven. De mechanismen die hun biologische activiteiten in evenwicht houden, blijven echter slecht begrepen.

Om de activiteiten van het Mmp10 SAM-enzym te ontcijferen, stelde Dr. Olivier Berteau, van het Micalis Institute, Université Paris-Saclay, een team van wetenschappelijke experts samen met verschillende complementaire expertisegebieden, waaronder andere onderzoekers van die universiteit, Aix Marseille University en Synchrotron SOLEIL in Frankrijk, evenals de Universiteit van Nagoya in Japan. De resultaten van het onderzoek zijn online gepubliceerd in het tijdschrift Nature op 2 februari 2022.

De sleutel tot de activiteit van B12-afhankelijke radicale SAM-enzymen is een eenvoudig maar krachtig mechanisme voor het op gang brengen van de katalytische reactie. De moeilijkheid om ervoor te zorgen dat het enzym alle actoren die bij de reactie betrokken zijn tegelijkertijd accommodeert, heeft ertoe geleid dat er weinig structurele informatie beschikbaar was die zou kunnen helpen verklaren hoe de reactie werkt.

Om dit te verhelpen, combineerde het onderzoeksteam kristallografische resultaten met biochemische en biofysische gegevens om uit te leggen hoe B12-afhankelijke radicale SAM-eiwitten hun activiteit reguleren, tot in details op atomair niveau. Het enzymatische mechanisme Mmp10 werd in beeld gebracht met alle actoren van de reactie aanwezig.

De resultaten van dit onderzoek hebben implicaties voor de ontwikkeling van biotechnologieën die belangrijke enzymatische gebeurtenissen, met name die welke betrokken zijn bij de uitstoot van methaangas, onder controle zouden kunnen houden, en die zouden helpen in de strijd tegen de opwarming van de aarde.

Co-auteur professor Leo Chavas, van de Universiteit van Nagoya, is enthousiast over de resultaten van dit langetermijnonderzoek. "In een toonaangevende synchrotronfaciliteit in Frankrijk werden in totaal 137 eiwitten gescreend om een ​​glimp op te vangen van deze zeldzame gebeurtenissen, die zo moeilijk te vangen zijn. Dit onderzoek opent ook de deur naar biotechnologische ontwikkelingen."