Eiwitten zijn essentieel voor het leven. Ze vervullen een breed scala aan functies, waaronder het katalyseren van chemische reacties, het transporteren van moleculen en het bieden van structurele ondersteuning. Hoe eiwitten zich in hun functionele vormen vouwen is een fundamentele vraag in de biologie.

In een nieuwe studie hebben onderzoekers van de Universiteit van Californië, Berkeley, bewijs geleverd voor een mechanisme dat 'nucleatie-instorting' wordt genoemd. Nucleatie-instorting stelt voor dat eiwitten vouwen door eerst een kleine, stabiele kern van aminozuren te vormen. Deze kern groeit vervolgens door andere aminozuren aan te trekken, waardoor het eiwit in zijn uiteindelijke vorm instort.

De onderzoekers testten hun hypothese met behulp van een eiwit dat het groen fluorescerend eiwit (GFP) wordt genoemd. GFP is een klein eiwit dat groen oplicht bij blootstelling aan blauw licht. De onderzoekers ontwikkelden een versie van GFP die een enkele aminozuursubstitutie bevatte. Deze substitutie maakte het waarschijnlijker dat het eiwit een stabiele kern vormde.

De onderzoekers ontdekten dat het kunstmatige GFP veel sneller vouwde dan het wildtype GFP. Dit suggereert dat het instorten van kernen een sleutelmechanisme is bij het vouwen van eiwitten.

De bevindingen van deze studie hebben implicaties voor het begrijpen hoe eiwitten verkeerd vouwen. Het verkeerd vouwen van eiwitten kan leiden tot een verscheidenheid aan ziekten, waaronder de ziekte van Alzheimer en cystische fibrose. Door te begrijpen hoe eiwitten zich vouwen, kunnen onderzoekers mogelijk nieuwe medicijnen ontwikkelen om deze ziekten te voorkomen of te behandelen.

De studie werd gepubliceerd in het tijdschrift Nature Structural &Molecular Biology.