Afgassen van veel bedrijfstakken bevatten voornamelijk koolmonoxide en kooldioxide. Vandaag de dag, deze gassen worden eenvoudigweg in onze atmosfeer geblazen, maar dit kan snel veranderen. Het idee is om de kracht van bacteriën te gebruiken om giftige afvalgassen om te zetten in waardevolle verbindingen zoals acetaat of ethanol. Deze kunnen achteraf worden gebruikt als biobrandstoffen of basisverbindingen voor kunststoffen. De eerste proefinstallaties op ware grootte worden al geëvalueerd, door deze omzetting op industriële schaal te gebruiken, en de sterren van dit proces zijn bacteriën die koolmonoxide verslinden, kooldioxide en diwaterstof, waaronder Clostridium autoethanogenum veruit de favoriet is.

"In deze microbe, de hoofdlijnen van het metabolisme dat wordt gebruikt om de gasconversie te laten werken, zijn gekarakteriseerd, " zegt Tristan Wagner, leider van de groep Microbial Metabolism aan het Max Planck Instituut voor Mariene Microbiologie. "Maar er zijn nog veel vraagtekens op moleculair niveau." De focus van de wetenschappers uit Bremen:hoe wordt het giftige koolmonoxide met zo'n verbluffende efficiëntie door enzymen verwerkt?

Grote verrassing in een kristal

De kennis op moleculair niveau van de koolmonoxideomzetting is afgeleid van studies uitgevoerd in de soort Moorella thermoacetica. Dit is een handig en goed bestudeerd marien modelorganisme, maar vertoont een slecht vermogen om afvalgassen te ontgiften, in tegenstelling tot Clostridium autoethanogenum. Beide bacteriën gebruiken hetzelfde enzym om koolmonoxide om te zetten:het CO-dehydrogenase/Acetyl-CoA-synthase, afgekort als CODH/ACS. Het is een veel voorkomend enzym dat al in de oertijd van de aarde bestond. "Omdat beide soorten hetzelfde enzym gebruiken om koolmonoxide om te zetten, we verwachtten precies dezelfde structuur te zien met uiteindelijk kleine verschillen, ’ zegt Wagner.

Voor hun onderzoek hebben Wagner en zijn collega Olivier N. Lemaire bestuderen de bacterie Clostridium autoethanogenum om te begrijpen hoe deze kan gedijen in de thermodynamica van het leven, met behulp van een metabolisme vergelijkbaar met dat van de eerste levende vormen. Olivier N. Lemaire kweekte de bacteriën en zuiverde het CODH/ACS in afwezigheid van zuurstof, wat schadelijk is voor het enzym. De twee wetenschappers gebruikten de kristallisatiemethode om kristallen van het enzym CODH/ACS te verkrijgen en de eiwit 3-D-structuur te bepalen door middel van röntgenkristallografie. "Toen we de resultaten zagen, we konden onze ogen niet geloven, " zegt Wagner. "De CODH-ACS-interface van Clostridium autoethanogenum verschilt drastisch van het model van Moorella thermoacetica, ook al was het hetzelfde enzym en vergelijkbare bacteriën."

Zelfde ingrediënten, andere architectuur

Daarna, de twee onderzoekers voerden verdere experimenten uit om te bewijzen dat de eerste structuur geen artefact was, maar de biologische realiteit. De volgende experimenten bevestigden het initiële model. Dus, de ontdekking bewijst duidelijk de verkeerde aanname dat het enzym CODH/ACS altijd dezelfde algemene structuur heeft. "Het enzym van Moorella thermoacetica heeft een lineaire vorm, " legt Olivier N. Lemaire uit, eerste auteur van de studie, die onlangs is gepubliceerd in het wetenschappelijke tijdschrift BBA Bio-energetica . "In Moorella thermoacetica, het enzym produceert koolmonoxide in het CODH en gebruikt het in het ACS. Tussen hen, het wordt gevangen en door een afgesloten gaskanaal geleid. ACS zal uiteindelijk acetyl-CoA synthetiseren, een bouwsteen die verder wordt verwerkt tot acetaat en ethanol. De rest van de cel ziet geen koolmonoxide."

Maar Clostridium autoethanogenum absorbeert koolmonoxide direct. "In Clostridium autoethanogenum heeft het enzym CODH/ACS niet slechts één opening, maar meerdere. Op deze manier kan het zoveel mogelijk koolmonoxide opvangen en in een heel systeem van tunnels leiden, in beide richtingen werkend, " zegt Lemaire. "Deze resultaten tonen een herschikking van interne gastunnels tijdens de evolutie van deze bacteriën, vermoedelijk leidend tot een bidirectioneel complex dat zorgt voor een hoge flux van koolmonoxideconversie naar energiebesparing en assimilatie van koolmonoxide, fungeren als de belangrijkste cellulaire krachtcentrale." Aan het einde van het proces worden ook acetaat en ethanol gegenereerd, waarmee brandstoffen kunnen worden gemaakt.

"We hebben nu een beeld van hoe dit zeer efficiënte en robuuste enzym eruit ziet, " zegt Tristan Wagner. "Maar onze ontdekking is maar een stap verder. Onder andere, het is nog steeds een open vraag hoe de bacterie kan overleven en koolmonoxide kan gebruiken om in hun hele cellulaire energiebehoeften te voorzien. We hebben enkele hypothesen, maar we staan ​​nog aan het begin. Om het hele chemische proces van het omzetten van koolmonoxide in acetaat en ethanol te begrijpen, verdere eiwitten moeten worden bestudeerd."