Onlangs, een onderzoeksteam onder leiding van Prof. Wang Junfeng van het High Magnetic Field Laboratory, Hefei Institutes of Physical Science onthulden de dubbele specificiteit van Vav2-SH2-eiwit na onderzoek van het specifieke herkenningsmechanisme van menselijk Vav2-eiwit met celmembraanfosfolipiden en het receptortyrosinekinase EphA2-juxtamembraangebied.

Vav2 komt breed tot expressie in menselijke weefsels en speelt een essentiële rol in verschillende biologische processen. En via zijn Src-homology 2 (SH2) domein, Vav2 kan interageren met verschillende transmembraanreceptoren. Deze SH2-gemedieerde interacties vinden plaats op of nabij het plasmamembraan en zijn essentieel voor Vav2 om verschillende extracellulaire signaaltransductie te mediëren.

In dit onderzoek, met behulp van nucleaire magnetische resonantie (NMR) technieken, de onderzoekers ontdekten de rol van de fosfolipide dubbellaagse omgeving op eiwit-eiwit interactie, biedt een potentiële methode om deze interactie in dezelfde omgeving onder bijna fysiologische omstandigheden te bestuderen.

De onderzoekers onthulden dat het Vav2-SH2-domein specifiek bond aan het Y594-gefosforyleerde juxtamembraangebied met behulp van de geconserveerde eiwitbindingsplaats. interessant, het had ook het fosfolipide-bindende vermogen en de fosfolipide-bindende plaats van Vav2-SH2, grenzend aan de eiwitbindingsplaats, werd bepaald door NMR-experimenten.

Verder, de onderzoekers gebruikten lipide nanodiscs om het membraan na te bootsen, en ontdekte de rol van de membraanomgeving bij het moduleren van deze eiwit-eiwitherkenning.