In een in de tijd opgelost röntgenexperiment, onderzoekers ontdekt, met atomaire resolutie en in realtime, de voorheen onbekende manier waarop een microbieel enzym organische verbindingen afbreekt.

Het team, onder leiding van Mark Wilson van de Universiteit van Nebraska Lincoln (UNL) en Henry van den Bedem van het SLAC National Accelerator Laboratory van het Department of Energy (nu bij Atomwise Inc.), publiceerden hun bevindingen vorige week in de Proceedings van de National Academy of Sciences . Wat ze over dit enzym hebben geleerd, waarvan de structuur vergelijkbaar is met een die is betrokken bij neurodegeneratieve ziekten zoals Parkinson, zou kunnen leiden tot een beter begrip van hoe antibiotica door microben worden afgebroken en tot de ontwikkeling van effectievere medicijnen.

Eerder, de onderzoekers gebruikten SLAC's Stanford Synchrotron Radiation Lightsource (SSRL) om de structuur van het enzym bij zeer lage temperaturen te verkrijgen met behulp van röntgenkristallografie. In dit onderzoek, Medhanjali Dasgupta, een UNL-afgestudeerde student die de eerste auteur van de studie was, gebruikte de Linac Coherent Light Source (LCLS), SLAC's röntgenlaser, om het enzym en zijn substraat in het kristal te zien bewegen en veranderen terwijl het bij kamertemperatuur door een volledige katalytische cyclus ging.

De wetenschappers gebruikten speciale software, ontworpen door van den Bedem, die zeer gevoelig is voor het identificeren van eiwitbewegingen uit röntgenkristallografiegegevens om de resultaten te interpreteren, het onthullen van nooit eerder vertoonde bewegingen die een sleutelrol spelen bij het katalyseren van complexe reacties, zoals het afbreken van antibiotica. Volgende, de onderzoekers hopen LCLS te gebruiken om structuren op kamertemperatuur van andere enzymen te verkrijgen om beter te kunnen zien hoe de bewegingen die daarin plaatsvinden, helpen bij het verplaatsen van reacties.