Wetenschappers van de Universiteit van Bristol hebben een kunstmatig enzym ontworpen dat even goed (en in sommige gevallen beter dan) een vitale klasse van natuurlijke enzymen functioneert.

Enzymen zijn fundamenteel belangrijke biologische moleculen die het grootste deel van de chemische reacties in alle levende organismen uitvoeren.

Deze reacties versterken het cellulaire leven en zijn betrokken bij een groot aantal processen die nodig zijn om cellen hun chemische en fysieke kenmerken te geven.

Verder, veel enzymen nemen deel aan chemische reacties die commerciële of medische waarde hebben, en waarvoor we geen goede kunstmatige stoffen hebben die dergelijke reacties kunnen katalyseren met dezelfde precisie en efficiëntie als enzymen.

Het kunstmatige enzym werd in een volledig functionerende vorm gesynthetiseerd door E. coli-bacteriën en zou van aanzienlijk belang kunnen zijn voor de biotech-industrie vanwege zijn industrieel relevante katalytische activiteiten, thermische stabiliteit en chemische weerstand.

Ze kunnen zelfs worden gebruikt als vervanging voor bepaalde natuurlijke enzymen die complexer en moeilijker op grotere schaal te produceren zijn.

Om dit te bereiken gebruikte het team een ​​aanpak die evolutionaire complexiteit elimineert door kleine, eenvoudige en volledig kunstmatige eiwitten in het ontwerpproces.

Dr. Ross Anderson van de School of Biochemistry van de Universiteit van Bristol, zei:"We beschrijven deze eiwitten als maquettes, een term die in de beeldhouwkunst wordt gebruikt om een ​​schaalmodel aan te duiden waaruit een definitief werk wordt gemaakt.

"De eiwitmaquette stelt de ontwerper op dezelfde manier in staat om functionele elementen op een stabiele eiwitsteiger op te nemen. In dit geval we hebben een eerder maquette-ontwerp aangepast waarbij we de machinerie in een levende bacteriecel gebruikten om het heemmolecuul permanent in de structuur van het eiwit te enten."

De aangebrachte wijzigingen, vergemakkelijkt de binding van waterstofperoxide aan het heemmolecuul, een noodzakelijke stap in katalyse die de peroxidasefamilie van enzymen gemeen heeft.

Met deze veranderingen, de maquette was niet alleen in staat waterstofperoxide te binden, maar ook om het om te zetten in een meer reactieve vorm die elektronen kan trekken uit een reeks eenvoudige organische moleculen, op dezelfde manier dat natuurlijke peroxidasen werken.

Doordat de maquette ook volledig in bacteriecellen is gemonteerd, het gaf het team de mogelijkheid om deze chemische transformaties in levende cellen te benutten, of om te overwegen het te integreren in de metabole routes van een organisme.

Dr. Anderson voegde toe:"Dus in wezen, we hebben een kunstmatig (of de novo) enzym gemaakt dat even goed (en in sommige gevallen beter dan) een vitale klasse van natuurlijke enzymen functioneert.

"Het is promiscue - zoals veel van de natuurlijke peroxidasen zijn - en zou kunnen staan ​​als een robuust prototype van waaruit veel functionele katalysatoren zouden kunnen worden ontwikkeld.

"In katalytische activiteit, het ligt zo dicht bij natuurlijke enzymen (en gezien het feit dat de bacteriën het in een actieve vorm maken), als het zou worden gezuiverd zonder kennis van zijn kunstmatige oorsprong, zou het een natuurlijke functie worden toegeschreven en als een nieuw natuurlijk enzym worden behandeld."