Een team wetenschappers van de Universiteit van Californië, Berkeley, heeft ontdekt waarom sommige eiwitten veel sneller kunnen vouwen en functioneren dan andere. De bevindingen, gepubliceerd in het tijdschrift Nature, kunnen implicaties hebben voor het ontwerp van nieuwe medicijnen en therapieën.

Eiwitten zijn essentiële moleculen die een cruciale rol spelen in bijna elk aspect van het leven. Ze zijn opgebouwd uit aminozuren, die in een specifieke volgorde met elkaar zijn verbonden om een ​​unieke driedimensionale structuur te vormen. Deze structuur bepaalt de functie van het eiwit.

Het vouwen van eiwitten is een complex en dynamisch proces dat milliseconden, seconden of zelfs minuten kan duren. De vouwsnelheid is cruciaal omdat deze de stabiliteit en functie van het eiwit beïnvloedt. Eiwitten die te langzaam vouwen, zijn mogelijk gevoeliger voor verkeerd vouwen, wat kan leiden tot ziekten zoals de ziekte van Alzheimer en Parkinson.

Het Berkeley-team, onder leiding van hoogleraar biofysica en scheikunde Carlos Bustamante, gebruikte een combinatie van experimentele en computationele technieken om de vouwing van een klein eiwit genaamd chymotrypsine-remmer 2 (CI2) te bestuderen. Ze ontdekten dat de vouwsnelheid wordt bepaald door het aantal contacten dat het eiwit met zichzelf maakt tijdens het vouwen. Eiwitten die meer contacten leggen, vouwen sneller omdat ze een lagere energiebarrière moeten overwinnen.

Deze bevinding zou belangrijke implicaties kunnen hebben voor het ontwerp van nieuwe medicijnen en therapieën. Door te begrijpen hoe ze de vouwsnelheid van eiwitten kunnen controleren, kunnen wetenschappers mogelijk medicijnen ontwerpen die stabieler en effectiever zijn. Ze kunnen mogelijk ook nieuwe therapieën ontwikkelen om verkeerd opgevouwen ziekten te corrigeren.

"Deze ontdekking vertegenwoordigt een belangrijke doorbraak in ons begrip van eiwitvouwing", zegt Bustamante. "Het heeft het potentieel om een ​​revolutie teweeg te brengen in de manier waarop we medicijnen en therapieën ontwerpen."