Een enzym dat is ontdekt bij het National Renewable Energy Laboratory (NREL) van het Amerikaanse Department of Energy (DOE) blijkt bedreven in het afbreken van cellulosevezels, ongeacht of hun kristallijne structuur eenvoudig of zeer complex is. Geen enkel ander enzym heeft dat vermogen aangetoond.

Het enzym, genaamd CelA, komt van Caldicellulosiruptor bescii, en NREL-wetenschappers meldden drie jaar geleden, in het tijdschrift Wetenschap, hoe het biomassa sneller kan omzetten in suikers dan concurrerende katalysatoren in commerciële enzympreparaten. Het vervolgonderzoek, gedetailleerd in de nieuwe Wetenschappelijke rapporten papier, De Multi Domain Caldicellulosiruptor bescii CelA Cellulase blinkt uit in de hydrolyse van kristallijne cellulose, wijst op hoe het enzym kan helpen een van de technische en economische belemmeringen weg te nemen die voorkomen dat cellulose-biobrandstoffen een commerciële realiteit worden.

De kristallijne structuur van cellulosevezels in celwanden van planten vormt over het algemeen een probleem voor cellulasen, de enzymen die werken om cellulose af te breken. Hoe meer kristallijn de structuur, hoe sterker de vezels zijn. Tot op heden geteste schimmelenzymen kunnen vezels met een hoog kristallijn gehalte niet gemakkelijk afbreken, zodat het materiaal kan worden omgezet in een biobrandstof. CelA, echter, is agnostisch voor het niveau van kristallijne inhoud.

"CelA is in staat om cellulose af te breken met een hoge kristalliniteit, hetzelfde als een lage kristalliniteit, die nooit is aangetoond voor andere cellulase, " zei Yannick Bomble, een senior onderzoeker bij NREL en de senior auteur van het artikel. "Hoe beter de cellulase is, hoe sneller je biomassa kunt omzetten in enkelvoudige suikers, hoe goedkoper het proces wordt."

Bomble's co-auteurs van NREL zijn Roman Brunecky, Bryon Donohoe, John Yarbrough, Ashutosh Mittal, Larry Taylor, Daehwan Chung, en Michael Himmel. Andere co-auteurs waren Brian Scott, Hanshu Ding, Sarah Teter van Novozymes, en Jordan Russell en Janet Westpheling van de Universiteit van Georgia. Hun onderzoek keek naar hoe CelA presteerde bij het afbreken van en interactie met de componenten van celwanden in maïsstoof:glucan, xylaan, en lignine. Chemische voorbehandelingen werden gebruikt op maïskolven en zijdeachtige vezels die katoenlinters worden genoemd, waardoor verschillende hoeveelheden van de componenten en verschillende graden van kristalliniteit achterblijven, respectievelijk. De experimenten toonden aan dat de mate van kristalliniteit geen invloed had op hoe goed het enzym presteerde.

Het knelpunt kwam toen CelA lignine tegenkwam, het onderdeel dat de celwanden stevigheid geeft. Met sommige voorbehandelingsvoorwaarden, er bleef wat lignine over, en dat stopte het enzym. "Als het bindt aan lignine, het zit gewoon vast. Het kan geen biomassa meer verwerken of afbreken, ' zei Bomble. 'Als dat gebeurt, je verliest het enzym. Hoe meer enzymen je verliest aan niet-productieve binding, hoe minder efficiënt de conversie. Dat is meestal het probleem. Daarom werken we aan strategieën om de binding van CelA aan lignine te voorkomen, maar de vitale affiniteit met cellulose te behouden."