Leidse onderzoekers hebben minuscule bewegingen gevonden in het laccase-enzym. Deze ontdekking zou kunnen leiden tot de ontwikkeling van veel efficiëntere biobrandstofcellen. publicatie in Biofysisch tijdschrift .

Het laccase-eiwit-enzym is een zeer efficiënte katalysator, wat het interessant maakt voor gebruik in biobrandstofcellen. Het laccase-enzym is in staat om efficiënt water te maken uit zuurstof zonder waterstofperoxide aan te maken. een onstabiele verbinding die biobrandstofcellen zou beschadigen. Omdat eiwitten vaak instabiel zijn, wetenschappers hebben geprobeerd de eigenschappen van laccase te recreëren in duurzamere anorganische verbindingen.

Hoewel deze nieuwe anorganische verbindingen steviger zijn dan de oorspronkelijke eiwitten, ze zijn niet zo efficiënt. Een nieuwe ontdekking door Leidse scheikundigen opent nieuwe mogelijkheden om de anorganische replica's te verbeteren.

Tot nu toe, wetenschappers beschouwden laccases als nogal rigide en hebben anorganische replica's gemaakt om even stevig te zijn. Chemicus Rubin Dasgupta en anderen van het Leiden Institute of Chemistry (LIC) hebben minuscule bewegingen in het eiwit ontdekt die kunnen bijdragen aan de efficiëntie van laccase.

Microseconden

Deze kleine bewegingen vinden plaats op de zogenaamde actieve plaats van het enzym, het exacte punt op het eiwit waar chemische reacties plaatsvinden. Rubin Dasgupta legt uit hoe hij de kleine bewegingen ontdekte:"We gebruikten nucleaire magnetische resonantiespectroscopie om naar de actieve plaats van het laccase-eiwit te kijken. We ontdekten dat laccase maar heel weinig beweegt. Deze bewegingen duren slechts milliseconden, wat suggereert dat ze betrokken kunnen zijn bij de reactie."

Volgens Dasgupta, deze dynamiek kan verantwoordelijk zijn voor het geleiden van protonen en elektronen naar de juiste plaats tijdens een chemische reactie. Omdat de anorganische replica's zijn ontworpen om stijf te zijn, ze missen de mogelijkheid om deeltjes op dezelfde manier te geleiden. Dit kan hun lagere efficiëntie gedeeltelijk verklaren in vergelijking met natuurlijke laccase.

Bacterieel eiwit

Laccases werden voor het eerst ontdekt in de negentiende eeuw, maar het specifieke eiwit Dasgupta-onderzoek werd in 2004 ontdekt. ​​Hoewel de meeste bestudeerde laccases afkomstig zijn van schimmels, dit specifieke enzym kwam van de bacterie Streptomyces coelicolor.

Dasgupta:"We hebben voor dit specifieke eiwit gekozen omdat het een aantal voordelen heeft ten opzichte van schimmellaccases. Normale laccases worden inactief in aanwezigheid van zout of hoge alkaliteit. Dit Streptomyces-eiwit blijft actief in zoute of alkalische omstandigheden. Als we in staat zijn om een ​​anorganische replica die zowel de kleine bewegingen nabootst en bestand is tegen hoge pH, het zal mogelijk zijn om een ​​hele nieuwe reeks efficiënte biobrandstofcellen te ontwerpen."