Wetenschappers hebben een uniek moleculair bindingsmechanisme ontdekt dat ervoor zorgt dat niet-zoogdierwezens bij temperaturen onder het vriespunt niet bevriezen. Antivries glycoproteïnen (AFGP's), geproduceerd door poolvissen, ijsgroei remmen om te voorkomen dat hun lichaam bevriest. Dit ijsbindende mechanisme, waarvan wetenschappers wisten dat het zacht en flexibel was, bleef tot nu toe een mysterie. Met behulp van moleculaire simulaties, wetenschappers hebben de details van dit bindingsmechanisme geïdentificeerd.

Hun resultaten werden begin april gepubliceerd in de Tijdschrift van de American Chemical Society als omslagartikel.

"Op de aarde, er zijn extreem zware omgevingen, [inclusief] het poolgebied, " zei Kenji Mochizuki, een assistent-professor aan het Institute for Fiber Engineering aan de Shinshu University in Japan en eerste auteur van het papier. "De meeste organismen kunnen daar niet overleven, maar sommigen hebben zich aan deze omstandigheden aangepast door gebruik te maken van de slimme strategie van de remming van ijsgroei door antivries-glycoproteïnen."

poolvissen, bijvoorbeeld, voorkomen in water dat ongeveer twee graden onder het vriespunt is. Ze produceren AFGP's waaraan suikers zijn bevestigd, die de natuurlijke neiging van kleinere ijskristallen om zich te binden tot grotere ijskristallen stopt. Het probleem met het afbeelden van deze AFGPS en hun aangehechte suikers is dat ze geen specifieke driedimensionale vorm hebben, in tegenstelling tot andere antivries-eiwitten (AFP's). Zonder stijfheid, het is moeilijk om het eiwit in beeld te brengen om de structuur en functie ervan op te helderen.

Voorafgaand aan de studie van Mochizuki en zijn team, wetenschappers begrepen niet hoe het antivries-glycoproteïne interageerde met het ijs of hoe het verschilde van reguliere antivries-eiwitten.

"Antivries-eiwitten zijn starre moleculen en hebben goed gedefinieerde, driedimensionale structuren, " zei Mochizuki. "Aan de andere kant, antivries glycoproteïnen zijn zachte en flexibele moleculen, zodat ze niet kunnen worden uitgekristalliseerd."

Flexibele moleculen hebben de neiging zich niet goed aan ijs te binden, maar wetenschappers wisten al dat antivries-glycoproteïnen de herkristallisatie van ijs eigenlijk beter remden dan typische antivries-eiwitten, hoewel ze niet wisten waarom, volgens Mochizuki. In samenwerking met de afdeling scheikunde van de Universiteit van Utah, Mochizuki gebruikte moleculaire simulaties om antivries-glycoproteïnen te modelleren en onderzocht hoe ze in wisselwerking stonden met het ijs.

"We dachten dat de flexibele eigenschap van antivries-glycoproteïnen een unieke bindingswijze zou kunnen opleveren, " zei Mochizuki. "We ontdekten dat antivries-glycoproteïnen verschillende bindende conformaties vertonen... en op ijsoppervlakken lopen totdat ze een ijslaag tegenkomen."

Mochizuki onderzocht AFGP8, het kortste eiwit in de AFGP-familie. Mochizuki ontdekte dat AFGP8 is gescheiden in hydrofiele en hydrofobe groepen, de laatste adsorbeert aan het ijsoppervlak, wat betekent dat het als een dunne film over het ijs blijft. De adsorptie van AFGP8 aan het vlakke oppervlak van ijs zwak, Hoewel, dus AFGP8 beweegt over het ijsoppervlak totdat het selectief bindt aan de groeipunten van ijs. Mochizuki noemde deze beweging 'lopen'.

"Hun beweging van dwalen op [het] ijsoppervlak en het vinden van een stap verschilt aanzienlijk van het bindingsgedrag van antivries-eiwitten, ' zei Mochizuki.

De bevinding heeft potentiële toekomstige toepassingen voor het beter bewaren van voedsel en biologisch weefsel onder extreme temperaturen. Mochizuki zal AFP's en AFGP's blijven bestuderen om hun mechanismen nauwkeuriger op te helderen en hopelijk kunstmatige eiwitten of polymeren te ontwerpen die sterkere antivriesactiviteiten vertonen.