1. Vorm- en ladingscomplementariteit:

* Actieve site: Enzymen hebben een unieke driedimensionale structuur met een regio die de actieve site wordt genoemd. Deze site is een specifieke zak of groef die complementair is in vorm en lading naar het substraat.

* Vergrendeling en sleutelmodel: De actieve site werkt als een slot en het substraat is de sleutel. Alleen substraten met de juiste vorm en ladingsverdeling kunnen in de actieve site passen. Dit zorgt ervoor dat het enzym interageert met het juiste molecuul.

* geïnduceerd fit -model: Dit model verfijnt het slot- en sleutelmodel door te suggereren dat het enzym zijn vorm enigszins kan veranderen om het substraat bij binding beter te kunnen herbergen.

2. Niet-covalente interacties:

* waterstofbinding: De actieve plaats bevat vaak specifieke aminozuurresiduen die waterstofbruggen met het substraat kunnen vormen. Deze bindingen stabiliseren het substraat-enzymcomplex en bevorderen de reactie.

* ionische interacties: De actieve site kan ook geladen residuen hebben die interageren met geladen groepen op het substraat, wat verder bijdraagt aan specificiteit.

* van der Waals krachten: Zwakke interacties op korte afstand tussen het enzym en het substraat spelen ook een rol bij het stabiliseren van het complex.

3. Katalytische residuen:

* specifieke aminozuren: De actieve plaats bevat bepaalde aminozuurresiduen die direct betrokken zijn bij het katalyseren van de reactie. Deze residuen kunnen fungeren als:

* Katalysatoren van zure base: Doneer of accepteer protonen om de vorming van bindingen of breuk te bevorderen.

* nucleofielen: Valspecifieke atomen in het substraat aan, wat leidt tot binding breken of vorming.

* elektrofielen: Accepteer elektronen uit het substraat.

4. Conformationele veranderingen:

* Substraatbinding: Binding van het substraat aan de actieve plaats kan conformationele veranderingen in het enzym induceren. Deze veranderingen kunnen:

* Breng katalytische residuen dichter bij het substraat.

* Zeef het substraatmolecuul, waardoor het reactiever is.

* Stel het substraat bloot aan de actieve site -omgeving.

5. Omgevingsfactoren:

* pH en temperatuur: De optimale activiteit van een enzym is afhankelijk van specifieke pH- en temperatuuromstandigheden. Deze aandoeningen beïnvloeden de ionisatietoestand van aminozuurresiduen en de algehele structuur van het enzym.

Samenvattend komt de enzymspecificiteit voort uit een complex samenspel van factoren, waaronder de vorm en ladingscomplementariteit tussen het enzym en substraat, niet-covalente interacties, katalytische residuen, conformationele veranderingen en omgevingscondities.