Te allen tijde, zonder enige bewuste gedachte van u, ondergaan de triljoenen cellen in uw lichaam een enorm aantal chemische reacties die u in leven en in balans houden. Hoewel deze reacties op zichzelf voldoende tijd kunnen krijgen, zou deze snelheid niet bijna snel genoeg zijn voor de behoeften van het menselijk lichaam.

Als gevolg hiervan worden bijna alle biochemische reacties ondersteund door gespecialiseerde eiwitten, genaamd enzymen
, biologische katalysatoren
die reacties meer dan een miljoen keer sneller kunnen maken.

De afstemming van enzymen is erg hoog; de meeste van de honderden bekende enzymen kunnen slechts één reactie katalyseren, en de meeste reacties kunnen slechts door één specifiek enzym worden gekatalyseerd.
Wat zijn enzymen precies?

Hoewel het nucleïnezuur
molecuul RNA (ribonucleïnezuur) kan soms fungeren als een niet-enzymkatalysator, echte enzymen zijn eiwitten
, wat betekent dat ze bestaan uit lange ketens van aminozuren
die in een bepaalde vorm zijn gevouwen . Er zijn 20 aminozuren in de natuur, die je lichaam allemaal in een bepaalde hoeveelheid nodig heeft.

Je lichaam kan ongeveer de helft hiervan maken, terwijl de anderen in de voeding moeten worden ingenomen. Degenen die je moet eten worden essentiële aminozuren genoemd.

Aminozuren hebben allemaal een centraal koolstofatoom verbonden aan een carbonzuur (-COOH) groep, een amino (-NH _{2) groep en een zijketen, gewoonlijk aangeduid als "-R" in chemische schema's.}

De zijketen bepaalt het unieke gedrag van het aminozuur. De volgorde van aminozuren in een eiwit wordt zijn primaire structuur
genoemd. Een reeks aminozuren wordt een polypeptide genoemd; meestal wanneer een molecuul als zodanig wordt aangeduid, is het geen compleet, functioneel eiwit, maar een stuk.

Aminozuurstrengen kunnen zich in spiraalvormige of bladachtige formaties rangschikken; dit wordt de secundaire structuur van een eiwit
genoemd. Hoe het molecuul zich uiteindelijk in drie dimensies rangschikt, grotendeels als gevolg van elektrische interacties tussen aminozuren in verschillende delen van het molecuul, wordt de tertiaire structuur
genoemd.

Zoals met zoveel dingen in de natuurlijke wereld past vorm bij functie; dat wil zeggen dat de vorm van een enzym zijn precieze gedrag bepaalt, inclusief hoe sterk het een bepaald substraat zoekt "(dat wil zeggen de molecule waarop een enzym werkt).
Hoe werken enzymen?

Hoe voeren enzymen katalytische activiteit uit? Deze vraag kan worden gescheiden in twee gerelateerde vragen.

Eén: hoe, in termen van de basisbewegingen van atomen, versnellen enzymen reacties? En twee: met welke speciale kenmerken van de structuur van enzymen kan dit gebeuren?

De manier waarop een enzym een reactiesnelheid versnelt, is door het pad tussen het begin en het einde van de reactie glad te strijken. Bij dit soort reacties hebben de producten
(de moleculen die overblijven nadat de reactie voorbij is) een lagere totale energie dan de reactanten
(de moleculen die tijdens de reactie in producten worden veranderd) .

Om de reactie aan het rollen te krijgen, moeten de producten echter een "bult" overwinnen, de activeringsenergie
genoemd (E _a).

Stel je voor op een fiets een halve mijl van uw huis, een punt dat 100 verticale voet boven uw oprit is. Als de weg eerst 50 voet klimt voordat je snel 150 voet laat vallen om op de oprit te komen, moet je natuurlijk een tijdje trappen voordat je kunt gaan rijden. Maar als het weggedeelte eenvoudigweg bestaat uit een uniforme, zachte, halve mijl lange downgrade, kunt u de hele weg uitlopen.

Een enzym verandert het eerste scenario in feite in het tweede; het hoogteverschil is nog steeds 100 voet, maar de algemene lay-out is niet hetzelfde.
Het slot- en sleutelmodel

Op het niveau van moleculaire samenwerking wordt het enzym-substraatcomplex vaak beschreven in termen van een "lock and key" -relatie: het deel van het enzymmolecuul dat aan het substraat bindt, de actieve site
genoemd, is zo gevormd dat het bijna perfect in het substraatmolecuul past.

Gewoon omdat een sleutel in een slot schuiven en draaien ertoe leidt dat het slot verandert (zoals de beweging van een nachtschoot), bereikt een katalysator enzymatische activiteit doordat het substraatmolecuul van vorm verandert.

Deze veranderingen kunnen resulteren in een verzwakking van chemische bindingen in het substraat door mechanische vervorming, waardoor het molecuul net genoeg een "duw" of een "draai" krijgt om naar de vorm van het uiteindelijke product te bewegen.

Vaak is het product naar in de tussentijd bestaan in een overgangstoestand
, die enigszins lijkt op de reactant en enigszins lijkt op de p roduct.

Een verwant model is het geïnduceerde fit
concept. In dit scenario passen het enzym en het substraat aanvankelijk niet perfect in elkaar, maar het feit dat ze in contact komen, veroorzaakt veranderingen in de vorm van het substraat die de fysische enzym-substraatinteractie optimaliseren.

Door de verandering in het substraat lijkt het meer op een overgangstoestandmolecuul, dat vervolgens wordt veranderd in het eindproduct naarmate de reactie verder gaat.
Wat beïnvloedt de enzymfunctie?

Hoewel ze zijn krachtige enzymen, zoals alle biologische moleculen, zijn niet onoverwinnelijk. Veel van dezelfde aandoeningen die andere moleculen beschadigen of vernietigen, evenals hele cellen en weefsels, kunnen de enzymactiviteit vertragen of stoppen met werken.

Zoals u waarschijnlijk weet, moet uw lichaamstemperatuur in een nauwe bereik (meestal ongeveer 97,5 tot 98,8 graden Fahrenheit) voor u om gezond te blijven. Een reden hiervoor is dat enzymen niet meer goed werken als de lichaamstemperatuur boven dit niveau stijgt - wat u als koorts waarneemt.

Ook kunnen zeer zure omstandigheden de chemische bindingen van het enzym verstoren. Dergelijke temperatuur- en pH-gerelateerde schade wordt denaturerend
van het enzym genoemd.

Bovendien, zoals je zou verwachten, heeft een toename van de hoeveelheid enzym de neiging om een reactie nog meer te versnellen , terwijl een afname van de enzymconcentratie het vertraagt.

Evenzo, het toevoegen van meer substraat terwijl de hoeveelheid enzym hetzelfde blijft, versnelt een reactie totdat het enzym "maxed out" is en niet op alle substraat kan reageren aanwezig.
Wat zijn co-enzymen en co-factoren?

Stel dat u op een cross-country fietstocht voor fondsenwerving gaat en onderweg wordt ondersteund door vrienden die u drankjes en verse kleding uit een busje geven.

Je vrienden hebben tijdens de reis zelf ondersteuning nodig, zoals benzine voor het voertuig en voedsel voor de bemanning.

Als je reis kan worden gezien als een "reactie" en de bestelbus is de "enzym" dat uw reis "katalyseert", dan kunnen voedingswinkels op de route worden gezien als co-enzymen
- in de biochemie, stoffen die geen enz zijn ymes, maar zijn nodig voor enzymen om hun werk het beste uit te voeren.

Net als substraten binden co-enzymen aan de actieve plaats van enzymen, waar het substraat bindt, maar ze worden zelf niet als substraten beschouwd.

Co-enzymen fungeren vaak als elektronendragers, of tijdelijke dockinglocaties voor atomen of functionele groepen die worden overgedragen tussen moleculen in de algehele reactie. Cofactoren
zijn anorganische moleculen zoals zink die enzymen in levende organismen helpen, maar in tegenstelling tot co-enzymen binden ze niet aan de actieve plaats van een enzym.

Voorbeelden van gemeenschappelijke co-enzymen zijn: