Science >> Wetenschap >  >> Biologie

Studie onthult hoe moleculaire parasieten zich vermenigvuldigen en het vermogen verspreiden om ziekten te veroorzaken

Een nieuwe studie van onderzoekers van de University of Maryland School of Medicine (UMSOM) heeft blootgelegd hoe een moleculaire parasiet zijn vermogen om ziekten te veroorzaken repliceert en verspreidt, wat nieuwe inzichten biedt in de ontwikkeling van therapieën om een ​​reeks ziekten te behandelen, waaronder parasitaire infecties. kanker en neurodegeneratieve ziekten.

De studie, gepubliceerd in het tijdschrift eLife, concentreerde zich op een moleculaire parasiet genaamd prion, die is samengesteld uit een enkel eiwit dat verkeerd kan vouwen en aggregeren, waardoor schade aan hersencellen wordt veroorzaakt en kan leiden tot verschillende neurodegeneratieve ziekten zoals de ziekte van Creutzfeldt-Jakob (CJD). ) en de gekkekoeienziekte.

Met behulp van een combinatie van experimentele en computationele methoden onderzochten de onderzoekers de moleculaire mechanismen waarmee prionen hun vermogen om ziekten te veroorzaken repliceren en verspreiden. Ze ontdekten dat het verkeerd gevouwen prioneiwit kan fungeren als een sjabloon om normale cellulaire eiwitten om te zetten in de verkeerd gevouwen vorm, wat leidt tot een kettingreactie die resulteert in de accumulatie van pathogene prionen.

Bovendien ontdekten de onderzoekers dat het verkeerd gevouwen prioneiwit tussen cellen kan worden overgedragen, waardoor de ziekte van de ene cel naar de andere wordt verspreid en de infectie kan voortduren en voortschrijden. Deze bevinding is vooral relevant voor het begrijpen van de overdracht van prionziekten, omdat het vermogen van prionen om zich tussen cellen te verspreiden een sleutelfactor is in hun vermogen om ziekten te veroorzaken.

Door de moleculaire mechanismen van prionreplicatie en -verspreiding op te helderen, biedt deze studie belangrijke inzichten in de ontwikkeling van therapieën voor de behandeling van prionziekten en andere ziekten veroorzaakt door verkeerd gevouwen eiwitten. De bevindingen suggereren dat het richten op het verkeerd gevouwen prioneiwit en het voorkomen van de interacties ervan met normale cellulaire eiwitten een potentiële therapeutische strategie voor deze ziekten zou kunnen zijn. Verder onderzoek is nodig om deze bevindingen te vertalen in effectieve behandelingen, maar deze studie vertegenwoordigt een belangrijke stap voorwaarts in ons begrip van prionreplicatie en -verspreiding.