Dynamin, een grote GTPase, speelt een centrale rol bij membraanvernauwing en -splitsing tijdens endocytose, cytokinese en andere cellulaire processen. Het exacte mechanisme waarmee dynamine membraanvernauwing bemiddelt, blijft echter onduidelijk. In een nieuwe studie hebben onderzoekers röntgenkristallografie, cryo-elektronenmicroscopie en moleculaire dynamica-simulaties gebruikt om de structuur van dynamine in verschillende stadia van zijn assemblage en functie te bepalen.

De onderzoekers ontdekten dat dynamine zich assembleert tot een spiraalvormig polymeer dat zich rond de nek van een membraantubulus wikkelt. Het polymeer ondergaat vervolgens een conformationele verandering die ervoor zorgt dat de membraantubulus samentrekt en uiteindelijk uit elkaar valt. De onderzoekers geloven dat deze conformationele verandering wordt veroorzaakt door de binding van GTP aan dynamine, waardoor de interacties tussen de dynaminemoleculen in het polymeer veranderen.

De bevindingen van deze studie bieden nieuwe inzichten in het mechanisme waarmee dynamine membraanvernauwing en -splitsing bemiddelt. Deze informatie zou kunnen worden gebruikt om nieuwe medicijnen te ontwikkelen die zich richten op de dynaminefunctie, die mogelijk kunnen worden gebruikt voor de behandeling van een verscheidenheid aan ziekten, waaronder kanker, neurodegeneratieve aandoeningen en infectieziekten.

De studie werd uitgevoerd door een team van onderzoekers van de University of California, Berkeley, de University of California, San Francisco en het Howard Hughes Medical Institute. De resultaten zijn gepubliceerd in het tijdschrift Nature.