Enzymen zijn eiwitmachines die 3D-vormen moeten aannemen om goed te kunnen functioneren. Enzymen worden inactief als ze hun 3D-structuur verliezen. Eén manier waarop dit gebeurt, is omdat de temperatuur te hoog wordt en het enzym denatureert of ontvouwt. Een andere manier waarop enzymen inactief worden is wanneer hun activiteit wordt geblokkeerd door een chemische remmer. Er zijn verschillende soorten remmers. Competitieve remmers binden aan de actieve site van enzymen en blokkeren deze. Niet-competitieve remmers binden aan een andere site dan de actieve site, maar zorgen ervoor dat de actieve site niet-functioneel is.

Gedenatureerd door warmte

De atomen in enzymen trillen normaal, maar niet zo veel dat het molecuul zich ontvouwt. Verhoging van de temperatuur van het enzym verhoogt de hoeveelheid trillingen. Te veel gekibbel en het enzym begint zijn juiste vorm te verliezen. Enzymen hebben een optimaal temperatuurbereik waarin ze het meest actief zijn. Enzymactiviteit neemt toe als de temperatuur dit optimale bereik bereikt, maar neemt scherp af nadat dit bereik is gepasseerd. Het meeste dierlijke enzym verliest activiteit boven 40 graden Celsius. Er zijn bacteriën die extremofielen worden genoemd en die kunnen overleven in warmwaterbronnen. Hun enzymen zijn bestand tegen temperaturen die water koken.

Actieve site

Enzymen hebben een regio die de actieve site wordt genoemd en die verantwoordelijk is voor het uitvoeren van de chemische reactie die het hoofddoel van enzym is. Net als de rest van het enzym moet de actieve site een goede 3D-vorm hebben om te kunnen werken. De actieve site lijkt op de mond van het enzym. De zijgroepen van bepaalde aminozuren steken in de ruimte van de actieve plaats, net zoals tanden in de mond. Deze zijgroepen zijn verantwoordelijk voor het laten gebeuren van de chemische reactie. Net zoals tanden moeten worden uitgelijnd om voedsel te kauwen, kunnen de zijgroepen de reacties niet voltooien als de actieve site niet in de 3-D-vorm is.

Concurrerende remmers

Een andere manier van enzymen minder effectief worden is omdat hun activiteit wordt geblokkeerd door een chemische remmer. Competitieve remmers zijn moleculen die binden aan de actieve plaats van het enzym. Het actieve is waar het substraat, het molecuul dat dit enzym veronderstelt te modificeren, bindt, zodat concurreert de concurrerende remmer met het substraat voor de actieve site. Veel competitieve remmers staan ​​bekend als reversibele remmers, omdat ze weliswaar binden aan de actieve site, maar ze kunnen eraf vallen. Hiermee wordt het enzym weer ingeschakeld.

Niet-concurrerende remmers

Een ander type enzyminhibitor wordt niet-competitieve remmers genoemd. Deze type chemicaliën binden niet aan de actieve site, maar aan een andere site op het enzym. De binding van de remmer op de andere plaats veroorzaakt echter een verandering in de vorm van het eiwit dat de actieve plaats sluit of blokkeert. Niet-competitieve remmers worden ook allosterische remmers genoemd, omdat allosteric sites regulerende sites zijn die niet de actieve site zijn. Sommige enzymen zijn meerdere enzymen die samenkomen in een zogenaamd enzymcomplex. Een allosterische remmer kan alle enzymen in een complex uitschakelen door zich te binden aan één allosterische site.