Het actine- en myosinecomplex (actomyosine) genereert contractiekracht van een spier met behulp van de hydrolysereactie van adenosinetrifosfaat (ATP). Er zijn dus veel pogingen gedaan om de moleculaire oorsprong van de actomyosine-motiliteit te verklaren.

Een myosine-krachtslagmodel, voorgesteld door Huxley en Simmons in 1971, initieerde veel onderzoek, waaronder atomaire structuurstudies en het onderzoek naar de moleculaire biologie van myosine- en actine-moleculen. Het krachtslagmodel, de laatste tijd gewijzigd, wordt algemeen overgenomen in standaard biologieboeken.

Echter, er blijft een serieus probleem. Volgens de experimentele thermodynamische gegevens, de ATP-hydrolyse in de myosinekop produceert geen myosinetoestand met voldoende energie om de contractiekracht te genereren.

Nutsvoorzieningen, een onderzoeksgroep, onder leiding van emeritus professor Makoto Suzuki aan de Tohoku University in samenwerking met professor Nobuyuki Matubayasi aan de Osaka University, is erin geslaagd het actomyosine-aandrijfmechanisme te verklaren volgens de experimentele thermodynamische gegevens.

In de studie, de waterstructuur in de nabijheid van een actinefilament (F-actine) wordt gemodificeerd na binding met een myosinekop die ATP hydrolyseert tot F-actine, dat leidt tot een verandering in de affiniteit met de myosinekop en dus tot het genereren van de drijvende kracht van actomyosine.

De aanwezigheid van de nieuwe intermoleculaire oppervlaktekracht - die voor het eerst werd aangetoond op basis van de huidige hydratatieanalyses - was een opvallende ontdekking. Dit artikel is, daarom, de eerste die met succes het actomyosine-aandrijfmechanisme onthulde door een nieuwe intermoleculaire oppervlaktekracht te introduceren.