Biologische moleculen, peptiden genoemd, spelen een sleutelrol bij veel biologische activiteiten, waaronder het transport van zuurstof en elektronen. Peptiden bestaan ​​uit korte ketens van aminozuren, de bouwstenen van eiwitten. Ze zijn ook de inspiratie voor nieuwe vormen van biotechnologie.

Onderzoekers ontwikkelen een synthetische vorm van een peptide dat zichzelf assembleert tot vezels op nanoschaal die elektriciteit geleiden in combinatie met heem. Heme is een stof die eiwitten in de natuur helpt elektronen van de ene plaats naar de andere te verplaatsen.

De onderzoekers bepaalden hoe de elektrische geleidbaarheid van hun peptidenanovezels werd beïnvloed door de lengte van de sequentie van aminozuren in het peptide en hun identiteit

Structurele parameters van peptiden in de natuur bepalen hun functie en hun belofte voor de biotechnologie. Deze parameters omvatten sequentielengte:de lengte van de peptidesegmenten waaruit complete peptideketens bestaan. Ze omvatten ook hoe sommige aminozuren in een peptide zijn gerangschikt. Het onderzoek is gepubliceerd in het tijdschrift Nanoscale in juni 2022.

De resultaten van deze studie helpen onderzoekers bij het ontwerpen van peptideassemblages die vezels op nanoschaal vormen en elektronen over lange afstanden transporteren, wat deze vezels nuttig zou kunnen maken in medische apparaten, biosensoren voor een breed scala aan toepassingen en robotica. Ze zijn ook veelbelovend in de ontwikkeling van nieuwe enzymen, die bedrijven gebruiken om zaken als medische en huishoudelijke schoonmaakproducten te maken en te verbeteren.

Velden in materiaal- en biochemisch onderzoek onderzoeken nanostructuren van eiwitten en peptiden die in de natuur voorkomen. Deze nanostructuren zijn veelbelovend als bio-elektronische materialen. De ontwikkeling van een synthetische analoog die eendimensionale (1D) nanostructuren kan vormen, zou het inzicht van wetenschappers in het natuurlijke systeem aanzienlijk verbeteren en een platform bieden voor de ontwikkeling van nieuwe materialen.

Onderzoekers van het Center for Nanoscale Materials van het Argonne National Laboratory onderzochten een reeks peptiden die zichzelf assembleren tot 1D-gelaagde nanostructuren. De peptiden PA-(Kx)n worden eenvoudigweg aangeduid als PA-Kxn, waarbij PA c16-AH is, waarbij c16-A gemodificeerd alanine (A) is en H histidine is, K lysine is, n de lengte van de sequentieherhaling is (1– 4), en x is het aminozuur leucine (L), isoleucine (I) of fenylalanine (F).

Het team bepaalde hoe de lengte van de peptidesequentie (n) en de identiteit van het hydrofobe aminozuur sleutelfactoren beïnvloeden:de bindingsaffiniteit van heem aan vooraf samengestelde peptiden, de heemdichtheid en de elektronische eigenschappen.

Met een sequentielengte van 2 leverde de peptideassemblage de grootste bindingsaffiniteit op. De resulterende assemblages op nanoschaal produceerden geordende arrays van het elektroactieve molecuul heem. Alle peptiden, met uitzondering van PA-KL1, hadden nanovezels met een lange aspectverhouding, ongeacht de lengte en volgorde van de herhaalde eenheid. Dergelijke structuren hebben potentieel nut als supramoleculaire bio-elektronische materialen die nuttig zijn bij biomedische detectie en de ontwikkeling van enzymatische materialen.

Meer informatie: H. Christopher Fry et al., Ontwerpen van 1D multiheme-peptide-amfifiele assemblages die doen denken aan natuurlijke systemen, Nanoschaal (2022). DOI:10.1039/D2NR00473A

Journaalinformatie: Nanoschaal

Aangeboden door het Amerikaanse ministerie van Energie