Enzymen zijn cruciaal voor al het leven, omdat ze chemische reacties katalyseren die anders te langzaam zouden plaatsvinden om het leven te ondersteunen. Belangrijk is dat de snelheid waarmee enzymen hun doelreacties kunnen katalyseren en het vermogen van enzymen om hun structuur te behouden, sterk afhankelijk zijn van de temperatuur. Als gevolg hiervan kunnen bevriezen en koken aanzienlijke effecten hebben op de enzymactiviteit.

TL; DR (te lang; niet gelezen)

Koken breekt enzymen af zodat ze niet langer functioneren. Onder het vriespunt voorkomt kristallisatie dat enzymen werken.
Moleculaire beweging en de rol van temperatuur

Om te begrijpen hoe bevriezing de enzymactiviteit beïnvloedt, is het eerst noodzakelijk om het effect van temperatuur op de moleculen te begrijpen die de substraten voor enzymkatalyse. Binnen cellen zijn substraatmoleculen constant in willekeurige beweging, bekend als Brownse beweging, als gevolg van botsingen tussen substraatmoleculen en individuele watermoleculen. Naarmate de temperatuur stijgt, neemt ook de snelheid van deze willekeurige moleculaire beweging toe, omdat moleculen meer vibratie-energie hebben bij hogere temperaturen. De snellere beweging verhoogt de frequentie van willekeurige botsingen tussen moleculen en enzymen, wat belangrijk is voor enzymactiviteit, omdat enzymen afhankelijk zijn van hun substraatmoleculen die erop botsen voordat een reactie kan optreden.
Effect van bevriezing op enzymactiviteit

Bij zeer koude temperaturen domineert het tegenovergestelde effect - moleculen bewegen langzamer, waardoor de frequentie van enzym-substraatbotsingen vermindert en dus de enzymactiviteit afneemt. Op het punt van bevriezen, neemt de moleculaire beweging drastisch af wanneer zich vaste formatie voordoet en moleculen worden opgesloten in starre kristallijne formaties. Binnen deze vaste kristallen hebben moleculen veel minder bewegingsvrijheid in vergelijking met dezelfde moleculen in een vloeibare opstelling. Dientengevolge zijn enzym-substraatbotsingen uiterst zeldzaam zodra bevriezing optreedt en enzymactiviteit is bijna nul onder bevriezing.
Enzymstructuur

Hoewel toenemende temperatuur resulteert in hogere snelheden van enzymactiviteit, is er een hogere temperatuur limiet waarop enzymen kunnen blijven functioneren. Om te begrijpen waarom dit het geval is, moet rekening worden gehouden met de structuur en functie van enzymen. Enzymen zijn eiwitten, bestaande uit afzonderlijke aminozuren die in een driedimensionale structuur worden bijeengehouden door chemische bindingen tussen aminozuren. Deze driedimensionale structuur is van cruciaal belang voor enzymactiviteit, omdat enzymen gestructureerd zijn om een fysieke "fit" rond hun substraten te vormen.
Koken en denaturatie

Bij temperaturen rond koken, de chemische bindingen die de structuur van enzymen begint af te breken. Het resulterende verlies van driedimensionale structuur zorgt ervoor dat enzymen niet langer in hun doelsubstraatmoleculen passen en enzymen stoppen volledig met functioneren. Dit structuurverlies, bekend als denaturatie, is onomkeerbaar - zodra enzymen zo worden verwarmd dat de chemische bindingen die ze bij elkaar houden, afbreken, zullen ze zich niet spontaan opnieuw vormen als de temperatuur daalt. Dit is anders dan bevriezen, wat de enzymstructuur niet beïnvloedt - als de temperaturen na het bevriezen worden verhoogd, zal de enzymactiviteit worden hersteld.