Lange ketens, of polymeren, van aminozuren worden eiwitten genoemd (hoewel eiwitten niet uitsluitend aminozuren hoeven te zijn). De aminozuren zijn verbonden door wat "peptidebindingen" zijn. De volgorde van aminozuren wordt bepaald door de volgorde van nucleotiden (het genetische "alfabet") in een gen van DNA, die op hun beurt bepalen hoe het eiwit opklapbaar en functioneert.

Productie van eiwitten uit aminozuren

Het proces van het koppelen van aminozuren aan eiwitten begint in de celkern. Messenger RNA (mRNA) voor een gen wordt gemaakt met behulp van een stuk DNA als een sjabloon. Het mRNA reist vervolgens buiten de kern naar eiwitfabrikanten die "ribosomen" worden genoemd. Hier wordt eiwit gemaakt. In de ribosomen steekt transfer-RNA (tRNA) dan aminozuren op het mRNA. In wezen wordt het mRNA gebruikt als een sjabloon om het eiwit te bouwen.

Peptide-binding tussen aminozuren

Aminozuren worden kop-aan-staart met elkaar verbonden in lange lineaire polymeren. Specifiek hecht de carbonzuurgroep (-CO) van één aminozuur zich aan de aminogroep (-NH) van de volgende. Deze binding wordt een 'peptidebinding' genoemd. Dergelijke ketens van aminozuren worden 'polypeptiden' genoemd.

zijketens van aminozuren

De aminozuren hebben zijketens die aan het centrale koolstofatoom zijn gekoppeld . Deze zijketens hebben verschillende elektrostatische (bonding) eigenschappen. Dit is belangrijk in de manier waarop het aanvankelijk lineaire eiwit wordt opgevouwen wanneer het wordt vrijgemaakt uit de mRNA-template.

Aminozuurorder en eiwitvouwende versie

De vorm van het eiwit wordt bepaald door de aminozuursequentie. De bindingen in een lange polypeptideketen laten een vrije rotatie van de atomen toe, wat de ruggengraat van het eiwit grote flexibiliteit geeft. De meeste polypeptideketens vouwen echter slechts in één vorm en de meeste doen dit spontaan.

Zijketens en vouwmechanisme

Het vouwen wordt bepaald door de volgorde van de zijketens van de aminozuren . Deze zijketens reageren op elkaar en op het water in de cel. De polaire zijketens hebben de neiging naar buiten te draaien om naar het water te wijzen. De niet-polaire zijketens veranderen in het midden van de eiwitbal, zijnde hydrofoob (verafschuwend water). De verdeling van polaire en niet-polaire plaatsen is daarom een ​​van de belangrijkste factoren voor het vouwen van het eiwit.

Aantal aminozuurcombinaties

20 aminozuren worden gebruikt om eiwitten te maken. Hoewel er 20 ^ n verschillende polypeptiden zijn die n aminozuren lang zijn, zou een zeer kleine fractie van de resulterende eiwitten stabiel zijn. De meesten hebben talloze vormen met vrijwel gelijke energieniveaus. Omdat ze gemakkelijk van vorm kunnen veranderen om een ​​ander energieniveau aan te nemen, zouden ze daarom niet stabiel genoeg zijn om bruikbaar te zijn voor het organisme. Een aminozuur op de verkeerde plaats kan daarom een ​​eiwit nutteloos maken. Daarom hebben de meeste mutaties in DNA geen voordeel voor het organisme. Alleen door een enorme hoeveelheid van vallen en opstaan ​​zijn bruikbare eiwitten geëvolueerd.