Veel eiwitten in de natuur bestaan ​​als glycoproteïnen, die bestaan ​​uit eiwitten (polypeptideketen) en glycan (suikerketen). De eiwitstructuur wordt bepaald op basis van de genetische blauwdruk, maar de informatie over glycanen wordt niet direct gecodeerd door het genoom. Daarom is het moeilijk om eiwitglycosylering te controleren.

Onder deze omstandigheden heeft een samenwerkende onderzoeksgroep, waaronder onderzoekers van Nagoya City University, National Institutes of Natural Sciences en Academia Sinica, een specifieke aminozuursequentie gevonden in een polypeptide dat een specifieke glycaanstructuur induceert, genaamd Lewis X. De onderzoekers in Japan hebben eerder aangetoond dat Lewis X specifiek het eiwit LAMP-1 in neurale stamcellen van muizen modificeert door de enzymatische werking van fucosyltransferase 9 (FUT9).

In deze meest recente studie gepubliceerd in Communications Biology , hebben ze aangetoond dat Lewis X-modificatie die specifiek is voor LAMP-1 niet alleen voorkomt in neurale stamcellen, maar ook in verschillende gekweekte zoogdiercellen. Verder hebben ze gevonden dat een sequentie die bestaat uit 29-aminozuurresiduen in LAMP-1 de door het enzym gekatalyseerde Lewis X-modificatie bevordert, en deze sequentie induceert Lewis X-modificatie wanneer deze wordt gefuseerd met andere eiwitten die als biofarmaceutica worden gebruikt. Dit betekent dat in glycoproteïnemoleculen een specifieke aminozuursequentie hun glycaanstructuren kan bepalen.

De meeste biofarmaceutica zijn glycoproteïnen, zoals het best geïllustreerd wordt door therapeutische antilichamen. Hun glycaanstructuren zijn cruciaal voor hun werkzaamheid en veiligheid. Daarom is de controle van glycosylering een belangrijk punt bij de ontwikkeling van biofarmaceutica. Deze bevindingen over een regulerende code van eiwitglycosylering zullen naar verwachting de weg vrijmaken voor het beheersen van glycosylering van biofarmaceutica. + Verder verkennen

Een winnende combinatie voor glycoproteïnesynthese