Enzymen zijn cruciaal voor alle leven omdat ze chemische reacties katalyseren die anders te langzaam zouden plaatsvinden om het leven te ondersteunen. Belangrijk is dat de snelheden waarmee enzymen hun doelreacties kunnen katalyseren en het vermogen van enzymen om hun structuur te behouden sterk afhankelijk zijn van de temperatuur. Dientengevolge kan bevriezen en koken aanzienlijke gevolgen hebben voor de enzymactiviteit.

TL; DR (te lang; niet gelezen)

Kokend breekt enzymen af, zodat ze niet meer werken. Onder het vriespunt, zorgt kristallisatie ervoor dat enzymen niet kunnen functioneren.

Moleculaire beweging en de rol van temperatuurvoeding

Om te begrijpen hoe bevriezing de enzymactiviteit beïnvloedt, is het eerst noodzakelijk om het effect van temperatuur op de moleculen die de substraten zijn voor enzymkatalyse. Binnen cellen zijn substraatmoleculen in constante willekeurige beweging, bekend als Brownse beweging, als gevolg van botsingen tussen substraatmoleculen en individuele watermoleculen. Naarmate de temperatuur stijgt, neemt de snelheid van deze willekeurige moleculaire beweging eveneens toe, omdat moleculen bij hogere temperaturen meer vibrationele energie hebben. De snellere beweging verhoogt de frequentie van willekeurige botsingen tussen moleculen en enzymen, wat belangrijk is voor enzymactiviteit, omdat enzymen afhankelijk zijn van hun substraatmoleculen die tegen elkaar botsen voordat een reactie kan plaatsvinden.

Effect van bevriezen op enzymactiviteit

Bij zeer lage temperaturen domineert het tegenovergestelde effect: moleculen bewegen langzamer, waardoor de frequentie van botsingen tussen enzymen en dus de activiteit van het enzym afneemt. Op het moment van bevriezen neemt de moleculaire beweging drastisch af als er vaste formatie optreedt en moleculen worden vastgezet in starre kristallijne formaties. Binnen deze vaste kristallen hebben moleculen veel minder bewegingsvrijheid vergeleken met dezelfde moleculen in een vloeibare opstelling. Dientengevolge zijn botsingen tussen enzymen en substraten uiterst zeldzaam als bevriezing optreedt en de enzymactiviteit bijna nul is onder bevriezing.

Enzymstructuur

Hoewel toenemende temperatuur resulteert in hogere snelheden van enzymactiviteit, is er een bovenste temperatuurgrens waarbij enzymen kunnen blijven functioneren. Om te begrijpen waarom dit het geval is, moet rekening worden gehouden met de structuur en functie van enzymen. Enzymen zijn eiwitten, opgebouwd uit individuele aminozuren die door chemische bindingen tussen aminozuren bij elkaar worden gehouden in een driedimensionale structuur. Deze driedimensionale structuur is essentieel voor enzymactiviteit, omdat enzymen zijn gestructureerd om een ​​fysieke "pasvorm" rond hun substraten te vormen.

Koken en denaturatie

Bij temperaturen rond het kookpunt, de chemische binding die bij elkaar houden de structuur van enzymen af ​​te breken. Het resulterende verlies van driedimensionale structuur zorgt ervoor dat enzymen niet langer in hun doelsubstraatmoleculen passen en dat enzymen volledig stoppen met functioneren. Dit verlies aan structuur, bekend als denaturatie, is onomkeerbaar - zodra enzymen zo verhit worden dat de chemische bindingen die ze bij elkaar houden, kapot gaan, zullen ze niet spontaan opnieuw vormen als de temperatuur daalt. Dit is niet hetzelfde als vriezen, wat de enzymstructuur niet beïnvloedt - als de temperaturen na het invriezen worden verhoogd, wordt de enzymactiviteit hersteld.