Ribosomen zijn de complexen van ribonucleoproteïnen in het hart van de eiwitsynthese in cellen. Echter, bij gebrek aan sluitend bewijs, hoe deze complexen werken stond open voor discussie. Nutsvoorzieningen, Hirotatsu Imai en Noriyuki Kodera aan de Universiteit van Kanazawa, naast Toshio Uchiumi aan de Niigata University in Japan, laat visualisaties zien van de structurele dynamiek en factorpooling die plaatsvinden bij ribosoomsteeleiwitten terwijl ze nieuwe eiwitten bouwen.

Ribosomen werden voor het eerst ontdekt in de jaren vijftig, en hun brede functie wordt al enige tijd algemeen begrepen - ze lezen boodschapper-RNA-sequenties, en van daaruit het genereren van sequenties van correct geordende aminozuren tot nieuwe eiwitten. Vooral het ribosoomsteeleiwit speelt een integrale rol in het eiwitsyntheseproces door eiwitfactoren te rekruteren die verantwoordelijk zijn voor translatie en verlenging van de aminozuursequentie. Echter, het was moeilijk om de structuur van het gebonden ribosoomsteeleiwit vast te stellen vanwege zijn flexibiliteit. Hier, de hoge resolutie en snelle beeldopname van snelle atoomkrachtmicroscopie bleek van onschatbare waarde.

Atoomkrachtmicroscopie gebruikt een tip op nanoschaal om de monsters te traceren, net als de naald van een vinylplatenspeler die over een plaat scant, behalve dat de details die worden geïdentificeerd door een atoomkrachtmicroscoop een resolutie op atomaire schaal kunnen hebben. De veelzijdigheid van de techniek voor verschillende oppervlakken was al een enorm voordeel voor biologische studies, maar met de komst van snelle atoomkrachtmicroscopie, de techniek was in staat om voor het eerst dynamische processen vast te leggen, ook. Imai, Uchiumi en Kodera gebruikten de techniek om te onthullen dat het stengeleiwit eigenlijk tussen twee conformaties wisselt - een die overeenkomt met eerdere structurele modellen en een geheel onverwachte nieuwe conformatie.

Wat betreft hoe het ribosoom werkt, een tweestapsmechanisme was eerder voorgesteld om te beschrijven hoe genetische informatie wordt vertaald door eiwitten die bekend staan ​​als translationele GTPase-factoren. De eerste stap is de rekrutering van de factoren naar de factor-tethering-site op de eiwitsteel, waardoor de concentratie van factoren daar toeneemt, de zogenaamde factorpooling. De tweede stap is de binding en stabilisatie van een translationeel GTPase op het ribosomale factor-bindingscentrum om GTPase-hydrolyse te katalyseren. Uit hun snelle atoomkrachtmicroscopiestudie, de onderzoekers waren in staat om het eerste visuele bewijs voor het translationele GTPase-factorpoolingsmechanisme door de ribosomale stengel te verkrijgen.

Hoewel de studie geen sluitend bewijs kon leveren van de werking van de factoren eenmaal gebonden, de onderzoekers merkten wel op dat de factoren in de buurt leken te blijven zodra de GTPase-hydrolyse voltooid was, suggereert een mogelijke rol van het stengeleiwit in verdere stadia van eiwitsynthese. De onderzoekers concluderen, "Toekomstig werk met HS-AFM zal verdere belangrijke informatie opleveren om het dynamische gedrag van deze complexe translationele machines te begrijpen."