Kleine heat-shock-eiwitten (sHSP's) zijn moleculaire chaperonnes die zich binden aan ongevouwen eiwitten om eiwitaggregatie te voorkomen en te beschermen tegen cellulaire stress. Mutaties in menselijke sHSP's worden in verband gebracht met erfelijke ziekten, waaronder cataract en cardiomyopathie.

Individuele sHSP's binden aan elkaar om oligomeren te vormen. Hassane Mchaourab, doctoraat, en collega's ontdekten eerder dat het inbrengen van een klein peptide in een bacterieel sHSP ervoor zou kunnen zorgen dat het zich uitbreidt van een oligomeer met 24 subeenheden naar een oligomeer met 48 subeenheden.

De onderzoekers vroegen zich af of flexibiliteit in de structuur van oligomeren bijdraagt ​​aan de sHSP-functie. Nutsvoorzieningen, in studies onder leiding van Sanjay Mishra, doctoraat, ze toonden aan dat het veranderen van de sequentie en lengte van het ingevoegde peptide een reeks oligomeren genereert met 30 tot 38 subeenheden. De niet-uniforme verzameling oligomeren gebonden aan een modeleiwit met hogere affiniteit.

De bevindingen, gerapporteerd in het journaal Structuur , ondersteunen een model waarin modulaire sHSP-architectuur bijdraagt ​​aan het vermogen van sHSP's om te dienen als chaperonnes voor een reeks ongevouwen eiwitten.