science >> Wetenschap >  >> Chemie

Virushydrofobiciteit kan helpen bij het zuiveren van vaccins

De waterafstotende schil van eiwitten die de capside van een varkensparovirus vormen, stond centraal in het onderzoek van Caryn Heldt. Krediet:Michigan Technological University

Een mens hoeft niet ziek te worden om een ​​virus op te lopen. Onderzoekers hopen virussen te vangen voor detectie en vaccinaties door hun kleverige buitenste lagen te begrijpen.

De complexe structuren die het oppervlak van een virus vormen, zijn kleine weefsels van eiwitten die een grote impact hebben op de interactie van een virus met cellen en zijn omgeving. Een kleine verandering in eiwitvolgorde maakt dit oppervlak enigszins waterafstotend, of hydrofoob, waardoor het aan andere hydrofobe oppervlakken blijft kleven.

Een nieuw papier, onlangs gepubliceerd in Colloïden en oppervlakken B:Bio-interfaces , details oppervlaktehydrofobiciteit in varkensparovirus (PPV).

Vaccins, Verwijdering en detectie

Caryn Heldt, een universitair hoofddocent chemische technologie aan de Michigan Technological University, is de hoofdauteur van de krant. Momenteel, ze is op sabbatical in St. Louis en werkt samen met Pfizer om beter te begrijpen hoe hydrofobiciteit aan het oppervlak kan worden gebruikt om de vaccinatieproductie te verbeteren.

"Vaccinzuivering heeft alles te maken met oppervlakte-interacties; als de componenten uit elkaar vallen, dan kunnen ze niet als therapeutisch worden gebruikt, "Held zegt, eraan toevoegend dat het detecteren en verwijderen van virussen ook afhankelijk is van oppervlakte-interacties. "Dit kan biologen ook helpen de interacties van een virus met een cel te begrijpen."

Chemisch ingenieur Caryn Heldt werkt samen met afgestudeerde student Ashish Saksule in haar lab. Krediet:Michigan Technological University

De belangrijkste bevinding in dit artikel is dat Heldt en haar team experimentele methoden vergeleken met computationele methoden om de oppervlaktechemie te meten.

Modellen en experimenten

Omdat de hydrofobiciteit van virussen relatief nieuw en moeilijk te meten is, Het team van Heldt concentreerde zich op het gebruik van hydrofobiciteitsmodellen als vergelijking. Ze vergeleken de verwachte hydrofobiciteitsmetingen op basis van het belangrijkste eiwit uit het virus, de niet-omhulde PPV, tot goed bestudeerde modeleiwitten die een reeks van afstotend of aantrekkend water omvatten. Vervolgens analyseerden ze de monsters met behulp van twee soorten chromatografie - de analyse van chemische mengsels - samen met fluorescerende kleurstoffen die kleverige, hydrofobe plekken op de eiwitten.

De sleutel is dat de metingen gericht zijn op wat gemakkelijk te bereiken is. Deze locaties maken deel uit van wat het voor oplosmiddelen toegankelijke oppervlak van een kristalstructuur wordt genoemd. Door het waargenomen gebied in een experiment te verkleinen, kon het team de hydrofobiciteit meten.

"De hele viruscapside is een te groot complex om deze berekeningen te doen, "Held zegt, uitleggen dat de capside een buitenste schil is die is gemaakt van 60 kopieën van vergelijkbare eiwitten - VP1, VP2, VP3 - en haar team hebben de blootgestelde delen van VP2 getest welke het meest voorkomt. "Het was interessant dat we nog steeds in staat waren om onze berekeningen voor het blootgestelde oppervlak aan oplosmiddelen te correleren met de experimentele resultaten, omdat we alleen dit ene eiwit gebruikten."

De sterke correlatie tussen de computationele en experimentele resultaten geeft aan dat PPV - en waarschijnlijk andere virussen - een meetbare hydrofobiciteit hebben. Zodra de metingen beter worden begrepen, dan kunnen Heldt en andere onderzoekers virussen beter opvangen. Hierdoor kan het detecteren van virussen, ze te concentreren en vaccins te zuiveren.