Tertiaire structuur is de driedimensionale rangschikking van alle atomen in een polypeptideketen. Het is het meest complexe niveau van de eiwitstructuur en wordt bepaald door een verscheidenheid aan krachten, waaronder:

1. Covalente bindingen :Disulfidebindingen zijn de enige covalente bindingen die bijdragen aan de tertiaire structuur. Ze vormen zich tussen de zwavelatomen van cysteïneresiduen en zijn belangrijk voor het stabiliseren van de algehele structuur van het eiwit.

2. Waterstofbruggen :Waterstofbruggen worden gevormd tussen de elektronegatieve atomen (N, O en F) en waterstofatomen. Ze zijn het meest voorkomende type interactie in eiwitten en dragen bij aan de stabiliteit van de tertiaire structuur door een netwerk van waterstofbruggen te vormen tussen verschillende delen van de polypeptideketen.

3. Ionische bindingen :Ionische bindingen worden gevormd tussen positief geladen (basische) en negatief geladen (zure) zijketens van aminozuren. Ze dragen bij aan de stabiliteit van de tertiaire structuur door zoutbruggen te vormen tussen tegengesteld geladen groepen.

4. Van der Waals-troepen :Van der Waalskrachten zijn zwakke aantrekkingskrachten die optreden tussen alle atomen en moleculen. Ze zijn belangrijk voor de tertiaire structuur van eiwitten door nauwe contacten te bieden tussen niet-polaire zijketens en door de algehele structuur van het eiwit te stabiliseren.

5. Hydrofobe interacties :Hydrofobe interacties zijn de neiging van niet-polaire moleculen om samen te clusteren in waterige omgevingen. Ze zijn belangrijk voor de tertiaire structuur van eiwitten doordat ze ervoor zorgen dat niet-polaire zijketens naar binnen vouwen en weg van de watermoleculen die het eiwit omringen.

Deze krachten werken samen om een ​​stabiele, driedimensionale structuur voor de polypeptideketen te creëren. De specifieke tertiaire structuur van een eiwit wordt bepaald door de aminozuursequentie en de omgeving waarin het is gevouwen.