Peptiden zijn ketens van aminozuren, de bouwstenen van eiwitten. Ze zijn betrokken bij een verscheidenheid aan biologische processen, waaronder celsignalering, hormoonregulatie en immuunrespons. De laatste jaren is er een groeiende belangstelling voor het gebruik van peptiden voor therapeutische doeleinden. Het vermogen om peptiden met specifieke eigenschappen te ontwerpen is echter beperkt door ons begrip van hoe peptiden zichzelf assembleren.

Een team van onderzoekers van de Universiteit van Californië, San Diego, heeft nu een belangrijke doorbraak op dit gebied bereikt. Ze hebben een nieuwe, geordende assemblage van afwisselende peptiden ontdekt, en ze hebben de drijvende krachten achter deze assemblage geïdentificeerd.

De onderzoekers gebruikten een combinatie van experimentele en computationele technieken om de zelfassemblage van twee verschillende peptiden te bestuderen. Ze ontdekten dat de peptiden afwisselende lagen vormden, waarbij elke laag uit één type peptide bestond. De lagen werden in een regelmatig, herhalend patroon gestapeld, waardoor een zeer geordende structuur ontstond.

De onderzoekers konden twee sleutelfactoren identificeren die de vorming van deze geordende assemblage aandreven. Ten eerste hadden de peptiden tegengestelde ladingen, waardoor ze elkaar elektrostatisch konden aantrekken. Ten tweede hadden de peptiden complementaire vormen, waardoor ze als puzzelstukjes in elkaar pasten.

De onderzoekers zijn van mening dat hun bevindingen belangrijke implicaties kunnen hebben voor het ontwerp van op peptiden gebaseerde therapieën. Door de krachten te begrijpen die de zelfassemblage van peptiden aandrijven, kunnen wetenschappers mogelijk peptiden ontwerpen die zichzelf assembleren tot specifieke structuren met gewenste eigenschappen. Dit zou kunnen leiden tot de ontwikkeling van nieuwe medicijnen en behandelingen voor een verscheidenheid aan ziekten.

De studie werd gepubliceerd in het tijdschrift Nature Communications.