Onderzoeksgroepen van de Rijksuniversiteit Groningen hebben een nieuw mechanisme van ribosoomdimerisatie in de bacterie Lactococcus lactis onthuld met behulp van cryo-elektronenmicroscopie. Aangezien deze dimerisatie ribosomen resistenter maakt tegen antibiotica, deze studie biedt de noodzakelijke structurele basis om nieuwe generaties antibiotica te ontwerpen. De resultaten zijn gepubliceerd in Natuurcommunicatie op 28 september.

Antibiotica zijn de meest voorkomende medicijnen die worden gebruikt om microbiële infecties te behandelen. Veel antibiotica richten zich op intracellulaire bacteriële ribosomen - cellulaire fabrieken die eiwitten synthetiseren - die essentieel zijn voor bacteriële overleving en proliferatie. Wanneer bacteriën een overmaat aan eiwitsyntheseactiviteit hebben, ze blokkeren de ribosomen in een inactief dimeer complex (d.w.z. twee exemplaren van ribosomen interageren met elkaar). Dit zogenaamde hibernerende ribosoomcomplex is beter bestand tegen antibiotica.

In een gezamenlijke inspanning, onderzoeksgroepen onder leiding van Egbert Boekema, Bert Poolman en Albert Guskov onthulden een nieuw mechanisme van ribosoomdimerisatie in de bacterie Lactococcus lactis met behulp van cryo-elektronenmicroscopie. De eigenaardigheid van het mechanisme dat ze beschrijven, is dat het een enkel eiwit betreft, genaamd HPF ^lang , die in staat is om op zichzelf te dimeriseren en dan twee kopieën van ribosomen samen te trekken. De dimere toestand van het ribosoom is niet langer in staat om nieuwe eiwitten te synthetiseren.

Dit winterslaapmechanisme staat in schril contrast met eerdere onderzoeken bij een ander micro-organisme, Escherichia coli. Echter, gebaseerd op een fylogenetische analyse van de aminozuursequentie van HPF ^lang , de onderzoekers concluderen dat het mechanisme dat zij voorstellen meer wijdverbreid is, sinds eiwit HPF ^lang is aanwezig in bijna alle bekende bacteriën. Deze studie biedt de noodzakelijke structurele basis om nieuwe generaties antibiotica te ontwerpen die zich richten op overwinterende ribosomen.