bacteriën, zoals mensen en dieren, moet eten. Soms, ze verbruiken een verontreinigende stof in het milieu waar mensen vanaf willen, een proces genaamd bioremediatie. Onderzoek naar de enzymen die bacteriën gebruiken om dat proces uit te voeren, is belangrijk voor wetenschappers om deze krachtige reacties te begrijpen en mogelijk te verbeteren. Echter, tot nu, het hebben van een momentopname van een van deze belangrijke enzymen in actie is de wetenschap ontgaan.

In een publicatie in het tijdschrift Natuur vandaag (27 maart, 2017), wetenschappers van de afdeling Biochemie en de afdeling Chemie van de Universiteit van Wisconsin-Madison hebben de structuur opgelost van een enzym dat betrapt wordt bij het aanvallen van tolueen - een chemische stof die is afgeleid van hout en olie.

"Bij dit onderzoek we proberen te begrijpen hoe de natuur ijzeratomen gebruikt, elektronen, en zuurstofgas uit de lucht om chemicaliën selectief te oxideren, ", zegt hoogleraar biochemie en voorzitter Brian Fox. "Deze reactie is de eerste stap in een proces waarbij de koolstofatomen in tolueen, een aromatische ring genoemd, worden door bacteriën klaargemaakt voor consumptie."

Deze reactie speelt zich af op atomair niveau, in een spel van elektronen- en atoomoverdracht. De actieve plaats van het grote enzym bevat twee ijzeratomen die ook maximaal twee elektronen opslaan. Deze reageren met zuurstofgas om de aromatische ring van tolueen te combineren en aan te vallen, waarbij onderweg elektronen worden uitgewisseld. uiteindelijk, aan de tolueenring wordt een zuurstofatoom toegevoegd, het openen van de deur voor andere reacties die door de bacteriën worden gebruikt om tolueen te consumeren.

Het meest bevredigende stuk informatie dat is onthuld door de combinatie van kristalstructuren en kwantumchemische berekeningen die in deze studie zijn uitgevoerd, Vos zegt, betreft de aard van het tussenproduct ijzer-zuurstof dat de aromatische ring aantast. Wetenschappers gingen er in het algemeen van uit dat er een extreem reactieve ijzer-zuurstofsoort nodig zou zijn om deze reactie uit te voeren. Maar wat Fox en zijn team ontdekten, was dat een minder reactieve vorm daadwerkelijk kon worden gebruikt.

"De meest reactieve tussenproducten, waarvan eerder werd gedacht dat het deel uitmaakt van deze reactie, zou ook niet specifiek zijn, " legt scheikundeprofessor Thomas Brunold uit. "Met dat tussenproduct, er zou een risico zijn dat het enzym alles in de buurt aanvalt, inclusief zichzelf. Als de natuur dit zou kunnen vermijden door een minder reactieve, maar nog steeds voldoende krachtige intermediair, het zou veel ongewenste nevenreacties kunnen voorkomen. Dat is wat Brian dacht dat er gebeurde en dat is precies wat hij vond."

Brunold voegt eraan toe dat het voor veel synthetische chemici nuttig kan zijn om de reactie van dit enzym te begrijpen. Terwijl ze nieuwe moleculen en paden ontwerpen, deze scheikundigen nemen vaak hints van een geweldige leraar - de natuur zelf. Chemici hebben nu kennis om de werking van dit enzym beter na te bootsen om zo nieuwe katalysatoren te maken die specifieker zijn voor verschillende toepassingen.

Wanneer bacteriën deze transformatie van tolueen uitvoeren, ze starten een proces dat het snel uit de omgeving verwijdert. Op deze manier, bacteriële bioremediatie is in staat om schadelijke stoffen uit de omgeving te verwijderen, iets waar wetenschappers al gebruik van maken om ecosystemen te helpen herstellen van chemische rampen zoals olierampen. Andere onderzoekers onderzoeken hoe ze de reactiviteit van dit enzym kunnen ombuigen om nieuwe chemicaliën te synthetiseren.

"Breed, dit soort natuurlijke reacties zijn milieuvriendelijk en goedkoop, " zegt Brunold. "In de industrie, onderzoekers voeren vaak uitdagende reacties uit met complexe chemicaliën in barre omstandigheden, wat kan resulteren in veel afval en energieverbruik. Onderzoeken hoe enzymen zoals degene die we hebben bestudeerd hun reacties katalyseren, kan helpen bij het vinden van efficiëntere manieren om deze uitdagende reacties uit te voeren."

Voor de studie, de onderzoekers konden de reactie halverwege stoppen en een beeld vormen van hoe het enzym precies werkt. In een weliswaar vreemde maar effectieve aanpak, de onderzoekers namen een kristal van het enzym en doopten het in tolueen. Ze stelden het vervolgens bloot aan lucht, waardoor zuurstofmoleculen de reactie kunnen beginnen. Eindelijk, ze bevroor het kristal, het vertragen van de reactie op precies het juiste moment om het tussenproduct te vangen voordat het verder kon reageren.

"Het is echt belangrijk om deze structuur te kennen, " zegt Fox. "Het hebben van het geeft ons een unieke kijk op hoe deze reactie plaatsvindt. We hebben iets onverwachts gevonden, en dat geeft nieuwe mogelijkheden voor ontdekking en toekomstige toepassing."