science >> Wetenschap >  >> Biologie

Industrieel gebruik van Pepsin

Pepsine is een spijsverteringsenzym-specifiek, een protease-vervaardigd in de maag. Enzymen zijn chemicaliën, meestal eiwitten, die biochemische reacties katalyseren. Pepsine vormt zich in de zure omgeving, nadat het cellen heeft verlaten, of de maag zelf zou onder vuur komen te liggen.

Pepsine afkomstig van varkens is beschikbaar als een commercieel product. Verschillende industriële toepassingen maken gebruik van de sterke biochemische spijsverteringswerking van pepsine.

Eiwitten aanpassen voor voedselindustrie

Pepsine splitst eiwitten in wateroplosbare fragmenten die peptones worden genoemd. Hoewel dit gewoonlijk in de maag voorkomt, kan het op commerciële basis in een groot reactievat worden gedupliceerd. Gedeeltelijke digestie door pepsine kan worden gebruikt in voedseltoepassingen, bijvoorbeeld bij de verwerking van soja-eiwit en gelatine. Pepsin is gebruikt als substituut voor rennin bij de productie van bepaalde kazen.

Behandeling van huiden

Pepsin wordt door de leerindustrie gebruikt om ongewenste sporen van overblijvend weefsel, zoals haar en vet, van gedeeltelijk verwerkte huiden. Deze enzymatische behandeling wordt de huiden "gebeten". Het proces desinfecteert en verzacht ook de huiden, waardoor de leerkwaliteit verbetert.

Historisch gebruik in de geneeskunde

Pepsin werd gecombineerd met senna om een ​​populair laxeermiddel te creëren, Syrup Pepsin, dat voor het eerst werd ontworpen in de jaren 1800. Jarenlang heeft de Pepsin Syrup Company (later gekocht door Sterling Drugs) het product verkocht. Een andere formulering met pepsine voor medicinale doeleinden was Dr. Pepper's Pepsin Bitters. (Dit is niet hetzelfde als de formule voor de populaire koolzuurhoudende drank Dr. Pepper.)

Wetenschappelijk onderzoek

Pepsine wordt gebruikt om antilichamen te splitsen in "functionele antigeen-bindende fragmenten" (Fabs) voor biologisch en medisch onderzoek en praktische toepassingen, waarbij het wenselijk is om geen volledige antilichamen te gebruiken. Deze verwerking vermindert de tendensen van antilichamen om te interageren met immuuncellen en gaat een niet-specifieke binding aan. Hierdoor kunnen de antilichamen gemakkelijker worden bestudeerd. Het proces ondergaat nog steeds onderzoek.