Enzymen zijn essentiële moleculen - ze katalyseren de reacties die het leven mogelijk maken. De natuur heeft een opmerkelijke verscheidenheid aan enzymen die een breed scala aan reacties katalyseren. Bij het vergelijken van deze enzymen kan het soms nuttig zijn om ze te beschouwen in termen van hun katalytische efficiëntie, ook wel de specificiteitsconstante genoemd, die meet hoe efficiënt het enzym het substraat omzet (het molecuul waarop het inwerkt) in het product. Voor enzymen die volgen wat biochemici de Michaelis-Menten-kinetiek noemen, kan deze constante eenvoudig worden berekend op basis van experimentele gegevens.

Noteer de Km en de kcat. Deze constanten worden experimenteel bepaald, dus u moet deze al hebben voordat u begint met het berekenen van de specificiteitsconstante.

Vergeet niet dat de Km staat voor (k-1 + k2) /k1, waarbij k1 de snelheidsconstante is voor de vorming van een enzym-substraatcomplex, k-1 is de snelheidsconstante voor het uiteenvallen van dat complex, en k2 is de snelheidsconstante voor de vorming van product uit het enzym-substraatcomplex. Een andere (en misschien meer verhelderende) manier om Km te definiëren is als de concentratie van het substraat wanneer de reactie met de helft van de maximale snelheid loopt. Als een enzym een ​​grote Km heeft, kost het veel substraat om de maximale snelheid van het enzym te bereiken, terwijl een kleine Km betekent dat slechts een klein substraat nodig is om het beschikbare enzym te verzadigen.

Vergeet niet dat kcat de snelheid is constant voor de snelheidsbeperkende stap in de enzymgekatalyseerde reactie. De snelheidsbeperkende stap is de langzaamste stap of de bottleneck die bepaalt hoe snel de reactie in zijn geheel kan verlopen.

Splits Kcat op km om de specificiteit constant te krijgen. Als kcat bijvoorbeeld 600 seconden ^ -1 en Km 10 micromolair is, is de katalytische efficiëntie 60 microM ^ -1 s ^ -1.

Houd er rekening mee dat de diffusiesnelheid een bovengrens voor de maximale katalytische efficiëntie, gewoonlijk in de orde van 10 ^ 8 tot 10 ^ 9 M ^ -1 s ^ -1. Biochemici zullen soms zeggen dat een enzym waarvan de katalytische efficiëntie deze limiet benadert, "katalytische perfectie" heeft bereikt.

Tip

Katalytische efficiëntie is niet moeilijk te berekenen uit experimentele gegevens, maar het is belangrijk om zeker dat je begrijpt wat het betekent (in plaats van alleen cijfers aan te sluiten).