Eiwitten zijn fundamentele macromoleculen voor het leven, met een diversiteit aan functies, zoals fungeren als kanalen door celwanden, katalysatoren, DNA-buigers, enz. Als het om deze functies gaat, waar het om gaat is de lay-out van de secundaire takken, opgebouwd uit de aminozuren van elk eiwit, zoals alanine, glutamine, arginine, fenylalanine en tyrosine. Deze worden voornamelijk gestabiliseerd door zwakke interacties, zoals waterstofbruggen, intramoleculaire interacties, en intermoleculaire dispersieve krachten, -tussen de ruggengraat en de laterale keten van hun aminozuren.

In een nieuwe studie gepubliceerd in EPJ D , Jorge González van de Universiteit van Baskenland, in Leioa, Spanje en collega's hebben een theoretische methode ontwikkeld om de meest stabiele dispositie te berekenen die biomoleculen proberen aan te nemen wanneer ze samen zijn, of in nauw contact in gevallen waar de hechting zwak is. Ze tonen ook aan dat hun model consistent is met ons begrip van dezelfde systemen verkregen uit experimenten, zoals spectroscopische analyse.

De enorme omvang van deze moleculen verhindert correlatie van de resultaten van de configuratie verkregen voor de geïsoleerde aminozuren met dezelfde aminozuren die de secundaire takken in de structuur van eiwitten vormen. Kennis van de conformatie aangenomen door de afgedekte aminozuren, auteurs geloven, kan nuttig zijn voor de extrapolatie van hun eigenschappen naar grotere systemen, zoals polypeptiden of eiwitten.

Het team gebruikte eerst moleculaire mechanica om de 3D-conformatie te identificeren waar de energie van de biomoleculen het meest stabiel zou zijn. Vervolgens hebben ze kwantummechanica-interacties in hun model opgenomen om de structuur en de trillingen van de verschillende conformaties samen met hun elektronendichtheid beter te begrijpen. Vervolgens analyseerden ze de aard van intramoleculaire krachten in elk aminozuur met behulp van bindingstypen zoals waterstofbruggen.

Ze ontdekten dat de 15 meest stabiele conformaties die werden bestudeerd, afgetopte aminozuren hadden geïsoleerd waarvan de structuur lijkt op die in eiwitten. Echter, ze spelen een andere rol in de bestudeerde aminozuren, afhankelijk van het karakter van hun zijketen.