Mosselen overleven door vast te houden aan rotsen in de woeste golven of getijden onder water. Materialen die deze onderwaterhechting nabootsen, worden veel gebruikt voor huid- of botadhesie, voor het wijzigen van het oppervlak van een steiger, of zelfs in medicijn- of celafgiftesystemen. Echter, deze materialen hebben de mogelijkheden van mosselen niet helemaal nagebootst.

Een gezamenlijk onderzoeksteam van POSTECH en Kangwon National University (KNU), geleid door professor Hyung Joon Cha en Ph.D. kandidaat Mincheol Shin van de afdeling Chemische Technologie bij POSTECH met Professor Young Mee Jeong en Dr. Yeonju Park van de Afdeling Chemie bij KNU - heeft Dopa en lysine geanalyseerd, welke de aminozuren zijn die de oppervlakte-adhesieve eiwitten vormen die door mosselen worden uitgescheiden, en geverifieerd dat hun rollen verband houden met hun locatie. Het team is een stap dichter bij het onthullen van het geheim van hechting onder water gekomen door te ontdekken dat deze aminozuren verschillend kunnen bijdragen aan de hechting en cohesie aan het oppervlak, afhankelijk van hun specifieke locatie.

Het kenmerk van mosselkleefeiwitten die tot nu toe zijn nagebootst, is dat ze een groot aantal van het unieke aminozuur Dopa bevatten. Dopa is een gemodificeerd aminozuur met nog een hydroxylgroep aan tyrosine, en onderzoek naar hechting onder water begon met het feit dat Dopa een groot bestanddeel van het adhesieve eiwit vormt.

Echter, het onderzoeksteam twijfelde aan het feit dat deze uitstekende onderwateradhesie van mosselen mogelijk wordt gemaakt door slechts één molecuul en gericht op het observeren van het aantal en de locatie van lysine, wat een aminozuur is dat even vaak voorkomt als Dopa.

Als resultaat, het onderzoeksteam ontdekte dat Dopa en lysine met ongeveer de helft van de kans aan elkaar gehecht zijn. Anderzijds, werd onthuld dat, in tegenstelling tot wat tot nu toe bekend was, wanneer Dopa en lysine aan elkaar zijn bevestigd, ze leveren niet altijd positieve synergie op. De onderzoekers bevestigden dat in het geval van de kation-π-interactie, er ontstaat eerder negatieve synergie.

Als Dopa en lysine samen zijn, een verschil in de dichtheid van watermoleculen treedt op microscopisch niveau op en de concentratie van watermoleculen rond Dopa wordt verlaagd. Deze verlaagde concentratie maakt een verschil mogelijk in de waterstofbindingssterkte tussen de benzeenring en de hydroxylgroep van Dopa, waardoor de structurele stabiliteit van het kation-π-complex wordt verlaagd. Met behulp van Raman-spectroscopie, het onderzoeksteam bevestigde dat de CH ₂ groep gelokaliseerd in de lysineketen dichtbij Dopa en catechol van het aangrenzende Dopa vormen een intramoleculaire interactie, waardoor de stabiliteit ervan afneemt.

De bevindingen van deze studie maken het mogelijk om te bevestigen hoe adhesief eiwit van mosselen is ontworpen, en het belooft in de toekomst toepasbaar te zijn voor onderzoek naar adhesieve eiwitten van andere organismen.

"Met deze nieuwe ontdekking over de synergie tussen Dopa en lysine, waarvan bekend is dat ze altijd een positieve rol spelen bij de hechting onder water, het zal het raamwerk veranderen van de manier waarop zelfklevende materialen worden ontworpen, " merkte professor Hyung Joon Cha op, die het onderzoek leidde.

Dit onderzoek, die onlangs werd gepubliceerd in Chemie van materialen , werd uitgevoerd als onderdeel van de studie getiteld "Understanding the onderwateradhesiemechanisme van adhesieve organismen:het beheersen van de balans tussen oppervlakteadhesie en cohesie, " dat is een Mid-career Researcher Program van het ministerie van Wetenschap en ICT en de National Research Foundation van Korea.