Het vermogen van sommige moleculen, zoals vette of olieachtige moleculen, water afstoten staat bekend als hydrofobiciteit. Het tegenovergestelde, water aantrekken, is hydrofiliciteit. De hydrofobe kracht die watermoleculen op afstand houdt, is een van de meest fundamentele chemische interacties, maar het gaat er niet alleen om waarom olie en water niet samengaan, het ligt aan de basis van hoe de eiwitten, de moleculaire machinerie van onze cellen vouwen in hun actieve vorm en inderdaad hoe ze werken om ons en elk ander levend wezen in leven te houden.

Onderzoek gepubliceerd in de International Journal of Computational Biology and Drug Design , heeft de eigenschappen onderzocht van twee soorten hydrofobe groepen in zes specifieke soorten eiwitten, de biologische katalysatoren die bekend staan ​​als enzymen. Anindita Roy Chowdhury (Chakravarty) van de GD Goenka University, in Haryana en haar collega's H.G. Nagendra van het Sir M Visvesvaraya Institute of Technology, in Bangalore, en Alpana Seal van de Universiteit van Kalyani, in West-Bengalen, Indië, leg uit hoe de hydrofobe eigenschappen van alifatische en aromatische groepen op de aminozuren die een eiwitketen vormen, de keten vervolgens in staat stellen te draaien en te draaien en in zichzelf op te vouwen om zijn actieve structuur te vormen. Alifatische groepen, of restanten, zijn in wezen ketens van koolstof- en waterstofatomen, terwijl aromatische groepen gewoonlijk ringen zijn van koolstof- en waterstofatomen die aan de aminozuurstructuur zijn verbonden.

De onderzoekers hadden eerder in zes enzymklassen die aromatische en alifatische residuen geïdentificeerd die het meest en het minst bijdragen aan het hydrofobe karakter. In het huidige werk ze hebben de relatieve bijdragen aan hydrofobiciteit van de verschillende hydrofobe aminozuren in zowel aromatische als alifatische categorieën onderzocht.

Ze hebben ontdekt dat er een omgekeerd verband bestaat tussen residuen van vergelijkbare hydrofobe sterkte, zowel in aromatische als in alifatische categorieën. Dus, bijvoorbeeld, de aanwezigheid van een aminozuur zoals tryptofaan dat een aromatische groep bevat, heeft het omgekeerde effect van een aminozuur zoals fenylalanine. Een vergelijkbare relatie wordt gevonden in paren van aminozuren met alifatische zijketens, zoals isoleucine en leucine. leucine, isoleucine, en fenylalanine zijn essentieel voor het creëren van een hydrofoob, niet-polair, omgeving in de kern van een enzym dat niet-polaire moleculen moet binden.

"Deze analyse zal waarschijnlijk inzicht verschaffen voor een fijnere analyse van het enzymmolecuul, ’, schrijft het team.