Eiwitten die in onze cellen worden gemaakt, worden in specifieke vormen gevouwen zodat ze hun functies kunnen vervullen. Wetenschappers hebben de statische structuren ontdekt van meer dan 100, 000 eiwitten, maar hoe ze veranderen als reactie op krachten op de cel, zoals spiercontracties, is grotendeels onbekend. Matthias Wilmanns en collega's van het European Molecular Biology Laboratory in Hamburg, Duitsland, ontwikkelde methoden om de structuur van een eiwit "strain absorber" te bestuderen als het verandert tijdens spiersamentrekkingen. Ze zullen hun werk presenteren op de 63e Biophysical Society Annual Meeting, te houden van 2 t/m 6 maart 2019 in Baltimore, Maryland.

Elke spiereenheid heeft een reeks zeer georganiseerde eiwitstaven die worden getrokken om te overlappen wanneer een spier samentrekt of uit elkaar worden getrokken wanneer een spier wordt uitgerekt. Myomesine is een eiwit dat deze staafjes stabiliseert en organiseert, handelen om de spanning op uitgerekte spieren te absorberen om te voorkomen dat de spiereenheden uit elkaar vallen. Wilmanns, in samenwerking met de groep van Matthias Rief aan de Technische Universiteit van München, gebruikte atoomkrachtmicroscopie om individuele myomesine-moleculen uit te rekken en te meten. Myomesine werd 2,5 keer langer onder dwang, en hun structuur met hoge resolutie toonde aan dat dit te wijten was aan slinky-achtige linkers in het eiwit waardoor het kan rekken zonder te ontvouwen. Echter, een belangrijke vraag blijft om aan te tonen dat deze mechanismen ook onder fysiologische omstandigheden van toepassing zijn. Om deze vraag te beantwoorden, Wilmanns en collega's ontwerpen nu experimenten om de veranderingen in myomesine in spiercellen te visualiseren met behulp van beeldvorming met superhoge resolutie.

"Spier is een goed model om te kijken hoe zijn eiwitten reageren op kracht, omdat het buitengewoon hoge krachten ervaart, maar we hebben kleine krachten over het hele lichaam, " legde Wilmanns uit. "Nu hebben we methoden die gevoelig genoeg zijn om zeer kleine krachten te meten, dus we kunnen gaan kijken naar het gedrag van verschillende eiwitten die reageren op hele kleine krachten. Op dit moment is er zo weinig bekend over mechanismen van moleculaire elasticiteit in eiwitten."