Het herpesvirus is genetisch en structureel een van de meest complexe virussen. Het verspreidt zich efficiënt binnen de gastpopulatie, veroorzaakt een reeks ziekten bij de mens, waaronder aangeboren aandoeningen en kankers.

De assemblageroute van herpesvirus produceert drie verschillende soorten capsiden genaamd A-, B- en C-capsiden, respectievelijk. De drie capside-types hebben allemaal volwassen hoekige schelpen en een vergelijkbaar montagemechanisme. Echter, er is weinig bekend over de structuur en het assemblagemechanisme van het herpes simplex virus (HSV) capside.

Met behulp van een combinatie van "blokgebaseerde" reconstructie en nauwkeurige Ewald-bolcorrecties, Prof. WANG Xiangxi, Prof. RAO Zihe en Prof. ZHANG Xinzheng aan het Instituut voor Biofysica van de Chinese Academie van Wetenschappen, samen met collega's van de Hunan Normal University, en de National Institutes for Food and Drug Control, reconstrueerde de 3.1 Å-structuur van het herpes simplex-virus type 2 (HSV-2) B-capside en bouwde het atomaire model, waardoor het begrip van het assemblagemechanisme van de capside wordt uitgebreid. Deze studie is gepubliceerd in Wetenschap .

Als een van de vier belangrijkste structurele lagen, de 125 nm-capside van herpesvirus beschermt niet alleen het virale genoom tegen mechanische en andere schade, maar functioneert ook om het virale genoom vrij te geven in de gastheercelkern tijdens de initiële infectie en om het genoom tijdens de rijping te verpakken.

De onderzoekers ontdekten dat er vier belangrijke conformeren zijn van het belangrijkste capside-eiwit VP5, die opvallende verschillen vertoont in configuratie en wijze van assemblage om uitgebreide intermoleculaire netwerken te vormen.

de triplex, een heterotrimeer samenstel dat tussen hexameren en pentameren past op quasi-drievoudige posities om de capside aan elkaar te cementeren, bestaat uit twee exemplaren van VP23, elk met opmerkelijk verschillende conformaties, en één exemplaar van VP19C. Zes kopieën van het kleine capside-eiwit VP26 vormen een ring aan de bovenkant van de hexon en stabiliseren het capside verder.

Op basis van de capsidestructuur, de onderzoekers stelden een model voor voor de geordende assemblage van de capside met behulp van een triplex en de covalent gekoppelde lasso-driehoek gevormd door drie VP5's. Deze basisassemblage-eenheden clusteren vervolgens in structuren van een hogere orde die voldoen aan de tweevoudige symmetrie en leiden opkomende assemblagetussenproducten naar de juiste T =16-geometrie, waardoor de eerste stappen naar het begrijpen van de drijfveren van assemblage en de basis van de stabiliteit van de capside.