Het enzym dat DNA-bouwstenen produceert, speelt een belangrijke rol bij de celdeling. In een nieuwe studie, onderzoekers hebben voor het eerst ontdekt dat de zogenaamde hoofdschakelaar van het enzym van locatie kan veranderen - terwijl ze nog steeds dezelfde taak uitvoeren.

Alle levensvormen moeten nieuwe cellen aanmaken om te groeien of om oude cellen te vervangen. Maar voordat een cel kan delen, het moet zijn hele genoom kopiëren. Dit is waar het betreffende enzym in het spel komt. Het enzym, RNR, produceert de bouwstenen die nodig zijn voor DNA-replicatie. Bij het kopiëren van DNA, het is belangrijk om precies de juiste hoeveelheid van de vier verschillende soorten bouwstenen te hebben. Te veel of te weinig van een van hen veroorzaakt mutaties die uiteindelijk tot kanker kunnen leiden.

De zogenaamde hoofdschakelaar is het specifieke deel van het enzym dat het aantal verschillende bouwstenen regelt. Als er voldoende bouwstenen voor het kopiëren of repareren van DNA zijn geproduceerd, het enzym wordt uitgeschakeld met behulp van de hoofdschakelaar. Zonder deze functie het enzym zou constant bezig zijn om meer bouwstenen te produceren.

De eiwitmodule functioneert zoiets als een moleculaire epoxylijm, omdat het de ingebouwde capaciteit heeft om de eiwitten aan elkaar te plakken, maar dat alleen kan als de "verharder, " een van de DNA-bouwstenen, aanwezig is in voldoende hoge concentratie. Dit fungeert als een signaal dat het enzym moet worden uitgeschakeld.

De onderzoekers hebben dit enzym nu onderzocht in een mariene bacterie en, Voor de eerste keer, ontdekte dat de aan/uit-schakelaar van het enzym op een andere plaats zat. "De schakelaar is genetisch van de ene subeenheid naar de andere gesprongen, toch blijft het exact dezelfde taak uitvoeren. Dit was een grote verrassing voor ons en demonstreert het vermogen van de natuur om bestaande componenten op volledig nieuwe manieren te gebruiken, " zegt Derek Logan, hoofddocent scheikunde aan de universiteit van Lund in Zweden.

De onderzoekers hebben gedetailleerd onderzocht hoe de hoofdschakelaar werkt bij het in- en uitschakelen. Door te sluiten en te openen, de subeenheden blijven letterlijk aan elkaar plakken of laten los. Derek Logan bestudeerde de schakelfunctie samen met collega's van universiteiten in Stockholm, Uppsala, Umeå en Tel Aviv. De onderzoekers laten zien hoe het RNR-enzym het aantal verschillende bouwstenen blijft reguleren, ondanks de ongebruikelijke ligging.

Hoewel het onderzoek een mariene bacterie betreft, de onderzoekers vinden het over het algemeen interessant dat dit type basisregulatie verschillende evolutionaire paden kan volgen. De onderzoeksresultaten kunnen in de toekomst van pas komen bij de ontwikkeling van nieuwe antibiotica en in industriële contexten waar het belangrijk is om enzymen aan en uit te kunnen zetten bij de productie van chemicaliën.

"Deze functie kan mogelijk worden gebruikt om andere niet-verwante eiwitten aan elkaar te plakken om te voorkomen dat ze werken als dat nodig is, " concludeert Derek Logan.