Enzymen zijn ongelooflijk specifiek in hun acties, wat betekent dat ze slechts een enkel type reactie katalyseren met specifieke moleculen die substraten worden genoemd. Deze opmerkelijke specificiteit komt voort uit de ingewikkelde relatie tussen de structuur van een enzym en zijn substraat.

Hier is hoe de enzymstructuur bijdraagt ​​aan specificiteit:

1. Actieve site:

- Enzymen bezitten een unieke driedimensionale vorm met een specifiek gebied genaamd de actieve site . Deze site is een spleet of zak op het oppervlak van het enzym.

- De actieve plaats is bekleed met aminozuurresiduen met specifieke chemische eigenschappen. Deze residuen interageren met het substraat door verschillende niet-covalente interacties zoals waterstofbruggen, ionische interacties en hydrofobe interacties.

2. Vergrendeling en sleutelmodel:

- Dit model, voorgesteld door Emil Fischer, suggereert dat de actieve site van het enzym als een slot is en dat het substraat als een sleutel is.

- Alleen het correct gevormde substraat kan perfect in de actieve site passen, net zoals een specifieke sleutel in een slot past. Deze precieze pasvorm is cruciaal voor de specificiteit van het enzym.

3. Geïnduceerd fit -model:

- Dit model, een verbetering ten opzichte van het slot- en sleutelmodel, stelt voor dat de actieve site niet rigide maar flexibel is.

- Naarmate het substraat de actieve plaats nadert, ondergaat het enzym een ​​conformationele verandering, waardoor zijn vorm wordt aangepast om het substraat precies te passen. Deze geïnduceerde fit optimaliseert interacties tussen het enzym en het substraat, waardoor de specificiteit en katalyse wordt verbeterd.

4. Aanvullende vormen en interacties:

- De specifieke opstelling van aminozuurresiduen op de actieve plaats bepaalt de vorm, grootte en chemische eigenschappen ervan.

- Deze kenmerken zijn complementair aan de vorm, grootte en chemische eigenschappen van het substraat.

- Alleen substraten met de juiste combinatie van functies kunnen binden aan de actieve site, wat leidt tot een hoge specificiteit.

5. Belang van specificiteit:

- Enzymspecificiteit voorkomt ongewenste nevenreacties en zorgt ervoor dat alleen de beoogde reactie optreedt.

- Dit zorgt voor efficiënte en gecontroleerde biochemische processen in de cel.

Voorbeelden van enzymspecificiteit:

* lactase: Breekt lactose af, een suiker die in melk wordt gevonden. Het interageert alleen met lactose en geen andere suikers.

* pepsin: Breekt eiwitten in de maag af. Het richt zich specifiek op peptidebindingen tussen specifieke aminozuren.

* DNA -polymerase: Synthetiseert DNA uit nucleotiden. Het herkent alleen en neemt specifieke nucleotiden op in de groeiende DNA -streng.

Concluderend is de ingewikkelde structuur van een enzym, met name de actieve site, de sleutel tot de opmerkelijke specificiteit ervan. De precieze pasvorm en interacties tussen het enzym en zijn substraat zorgen ervoor dat alleen de juiste reactie optreedt, waardoor orde en efficiëntie binnen biologische systemen handhaven.