Wetenschap
De studie, gepubliceerd in het tijdschrift Nature Cell Biology, biedt nieuwe inzichten in hoe de ubiquitine-proteasoomroute werkt en zou kunnen leiden tot nieuwe behandelingen voor ziekten die worden veroorzaakt door de ophoping van beschadigde eiwitten.
"Onze bevindingen geven een gedetailleerd inzicht in hoe de ubiquitine-proteasoomroute functioneert", zegt hoofdauteur van het onderzoek Dr. Xinzhu Wei, hoogleraar biochemie en moleculaire biologie aan het Southwestern Medical Center van de Universiteit van Texas. "Deze kennis zou ons kunnen helpen nieuwe medicijnen te ontwikkelen die zich op deze route kunnen richten en ziekten zoals kanker, neurodegeneratieve aandoeningen en ontstekingen kunnen behandelen."
De ubiquitine-proteasoomroute is essentieel voor het behoud van de gezondheid van cellen. Het werkt door beschadigde eiwitten te labelen met een klein molecuul genaamd ubiquitine. De alomtegenwoordige eiwitten worden vervolgens herkend door het proteasoom, een groot eiwitcomplex dat de eiwitten afbreekt tot kleine peptiden.
In het onderzoek toonden de onderzoekers aan dat RNF111 en FAM100A samenwerken om beschadigde eiwitten te ubiquitineren. RNF111 is een enzym dat ubiquitine aan eiwitten hecht, terwijl FAM100A een steigereiwit is dat helpt RNF111 en de beschadigde eiwitten bij elkaar te brengen.
De onderzoekers toonden ook aan dat RNF111 en FAM100A essentieel zijn voor de functie van de ubiquitine-proteasoomroute. Wanneer een van beide eiwitten was uitgeput, was de route niet in staat beschadigde eiwitten af te breken, wat leidde tot de ophoping van deze eiwitten in cellen.
De ophoping van beschadigde eiwitten kan leiden tot een verscheidenheid aan ziekten, waaronder kanker, neurodegeneratieve aandoeningen en ontstekingen. De onderzoekers zijn van mening dat het richten op RNF111 en FAM100A een nieuwe manier zou kunnen bieden om deze ziekten te behandelen.
"Onze bevindingen suggereren dat RNF111 en FAM100A potentiële doelwitten zijn voor nieuwe medicijnen om ziekten te behandelen die worden veroorzaakt door de ophoping van beschadigde eiwitten", aldus Dr. Wei. "We ontwikkelen momenteel kleine moleculen die deze eiwitten remmen en testen hun werkzaamheid in diermodellen van ziekten."
Wetenschap © https://nl.scienceaq.com