Nieuw onderzoek legt de chemische stappen vast die door een natuurlijk voorkomend enzym worden gebruikt om een ​​veel voorkomende chemische verbinding om te zetten in ethyleen - een plantenhormoon dat belangrijk is voor het rijpen van fruit en een industriële chemische stof die wordt gebruikt bij de productie van kunststoffen en textiel. Een paper waarin het onderzoek door wetenschappers van Penn State wordt beschreven, verschijnt op 12 augustus online in het tijdschrift Wetenschap .

"Omdat ethyleen zo belangrijk is in de maakindustrie voor het maken van kunststoffen, oplosmiddelen en textiel, het is een van de meest overvloedig geproduceerde verbindingen op aarde, " zei Rachelle Copeland, een recent doctoraal afgestudeerde van Penn State en eerste en co-corresponderende auteur van het papier. "Momenteel, aardolie is onze belangrijkste bron van ethyleen voor deze toepassingen. Echter, planten en sommige microben produceren op natuurlijke wijze ethyleen. Inzicht in het stapsgewijze chemische proces dat door deze planten en microben wordt gebruikt, zou ons kunnen helpen af ​​te stappen van de op aardolie gebaseerde ethyleenproductie."

Het toepasselijk genaamde "ethyleenvormend enzym (EFE)" is in staat om een ​​veel voorkomende chemische verbinding te transformeren:2-oxoglutaraat, dat wordt aangetroffen in bijna alle organismen waar het een rol speelt bij het metabolisme - in ethyleen, maar onderzoekers waren niet in staat geweest om het mechanisme dat door het enzym wordt gebruikt precies te karakteriseren. De reactie die nodig is voor deze transformatie verschilt fundamenteel van reacties die worden aangedreven door enzymen die nauw verwant zijn aan EFE.

Enzymen zijn eiwitten die de chemische reacties initiëren of versnellen die nodig zijn om het leven in stand te houden, waarvan de meeste atomen nodig hebben, clusters van atomen, of kleine moleculen - gezamenlijk bekend als cofactoren - om deze reacties te laten plaatsvinden. EFE behoort tot een klasse van enzymen die reacties van verschillende soorten moleculen met zuurstof bevorderen, mogelijk gemaakt door een ijzer-cofactor en 2-oxoglutaraat co-substraat.

"Onze labgroep bestudeert al bijna 20 jaar enzymen gerelateerd aan EFE, " zei Carsten Krebs, hoogleraar scheikunde en biochemie en moleculaire biologie aan Penn State en auteur van het artikel. "EFE is uniek in deze familie van enzymen omdat het 2-oxoglutaraat op twee verschillende manieren afbreekt. De eerste is goed gekarakteriseerd, maar de tweede, degene die ethyleen produceert, is tot nu toe een mysterie geweest."

Het onderzoeksteam ontleedde de chemische route voor ethyleenvorming door EFE door isotopen - atomen die verschillen in atoomgewicht en die kunnen worden getraceerd terwijl de reactie aan de gang is - in de verschillende producten in te voegen. Op deze manier kon het team individuele atomen volgen om te zien waar ze in de loop van de reactie naartoe gaan. Afzonderlijk, ze hebben ook chemische modificaties aangebracht aan zowel het enzym als het 2-oxoglutaraat om te zien hoe de reactie en producten werden veranderd.

"Met deze technieken we konden zien dat EFE de reactie tussen 2-oxoglutaraat en zuurstof op een heel andere manier initieert dan andere verwante enzymen, "zei Copeland. "Het voegt de zuurstof toe tussen twee koolstofatomen van 2-oxoglutaraat, die een unieke tussenverbinding produceert die het enzym vervolgens afbreekt tot ethyleen."

De locatie van het ingebrachte zuurstofatoom was rekenkundig voorspeld, maar was tot nu toe niet experimenteel aangetoond.

"Er zijn in de loop der jaren verschillende mechanismen voorgesteld om uit te leggen hoe EFE 2-oxoglutaraat omzet in ethyleen, maar er zijn geen experimentele gegevens om ze te onderscheiden, " zei J. Martin Bollinger Jr., hoogleraar scheikunde en biochemie en moleculaire biologie aan Penn State en auteur van het artikel. "Rachelle ontwierp deze experimenten om naar de meest fundamentele aspecten van de reactie te kijken. Waar gaan de individuele atomen heen? En het brengt een onmiskenbaar duidelijk mechanisme in kaart."