Een kenmerk van ouderdomsziekten zoals de ziekte van Parkinson, type 2 diabetes, of de ziekte van Alzheimer is de abnormale samenklontering van eiwitten in cellen. Bij mensen met deze aandoeningen deze eiwitklonten kunnen resulteren in onregelmatige afzettingen die bekend staan ​​als amyloïden en die het normale celgedrag verstoren. Een patholoog van Yale ontdekte onlangs dat deze interacties dramatisch kunnen worden verminderd bij diabetes type 2 wanneer kleine hoeveelheden naburige eiwitten aanwezig zijn.

Om deze interacties op moleculair niveau te begrijpen, assistent-professor en hoofdauteur Zachary Levine en zijn medewerkers voerden een reeks simulaties uit die onthulden hoe amyloïden worden gevormd. Ze ontdekten dat een unieke eiwitbuur, gewoonlijk elders in de cel aangetroffen, was in staat om de amyloïden gevonden bij diabetes type 2 met zeer hoge precisie te stabiliseren. Deze interacties werden vervolgens geverifieerd in verdere experimenten, wat suggereert dat het lichaam amyloïde ziekten zou kunnen reguleren met behulp van een cocktail van stabiliserende eiwitten.

Deze ontdekking benadrukt belangrijke interacties tussen amyloïde-eiwitten en andere kleine moleculen die wetenschappers kunnen nabootsen met behulp van synthetische verbindingen, zei Levine. Aangenomen wordt dat deze waarnemingen niet uniek zijn voor diabetes, hij merkte, wat suggereert dat meerdere amyloïde ziekten het doelwit kunnen zijn, en mogelijk behandeld, op een soortgelijke manier. De studie is gepubliceerd en staat op de omslag van de Tijdschrift van de American Chemical Society