Nitrogenasen worden beschouwd als veelbelovende kandidaten voor de duurzame enzymatische productie van ammoniak en koolstofverbindingen. Helaas is één knelpunt in dit complexe proces, de toevoer van elektronen aan de enzymen, tot nu toe een mysterie gebleven.

Een team van het Max Planck Instituut voor Terrestrische Microbiologie in Marburg heeft twee essentiële elektronendragers ontdekt die een sleutelrol spelen bij het bepalen van de prestaties van ijzer (Fe)-stikstofase, waardoor nieuwe mogelijkheden worden geopend voor het ophelderen en maximaliseren van het potentieel van stikstofase. De bevindingen zijn gepubliceerd in het tijdschrift mBio .

Nitrogenasen zijn katalysatoren voor verschillende industrieel relevante reacties, waarvan de chemische fixatie en omzetting van stikstof in ammoniak, een grondstof voor meststoffen, de belangrijkste is. Hun industriële productie vindt momenteel plaats volgens het milieuschadelijke Haber-Bosch-proces.

Enzymatisch en duurzaam geproduceerde meststoffen kunnen een besparing opleveren van ongeveer 1% van de energie die wereldwijd wordt verbruikt en van de daarmee samenhangende uitstoot van kooldioxide. Daarom richten veel onderzoekslaboratoria en start-ups zich op dit onderwerp. Het onderzoek naar stikstofasen is echter een uitdaging omdat stikstofasen zeer complexe metallo-enzymen zijn en veel aspecten van hun reactiviteit en katalyse nog steeds slecht worden begrepen.

IJzerstikstofase legt niet alleen stikstof vast, maar ook kooldioxide

Onderzoekers onder leiding van Johannes Rebelein van het Max Planck Instituut voor Terrestrische Microbiologie in Marburg, Duitsland, hebben nu de eerste inzichten verkregen in de energievoorziening van het enzymcomplex, dat wil zeggen de elektronenvoorziening.

Hun resultaten zijn niet alleen belangrijk voor industriële stikstof, maar ook voor de industriële koolstofdioxidefixatie, omdat hetzelfde team onlangs heeft aangetoond dat ijzerstikstofasen ook in staat zijn koolstofdioxide om te zetten in koolwaterstoffen met een korte keten. De onderzoekers karakteriseerden het elektronentransport naar het ijzerstikstofase in de modelbacterie Rhodobacter capsulatus en lieten zien dat twee verschillende elektronentransporteiwitten, ferredoxines genoemd, essentieel zijn voor stikstoffixatie.

Het energieknelpunt opent nieuwe benaderingen voor optimalisatie

“We wilden uitzoeken welke ferredoxines cruciaal zijn voor de katalyse van stikstofase. Omdat alle cellen meerdere ferredoxines herbergen en onze modelbacterie R. capsulatus zes verschillende ferredoxines produceert, wilden we ook weten of verschillende van deze ferredoxines dezelfde taak kunnen uitvoeren of of ze strikt specifieke functies hebben", legt eerste auteur Holly Addison uit.

"Toen twee specifieke ferredoxines werden uitgeschakeld, konden de andere hun functies niet overnemen. We kwamen tot de conclusie dat deze ferredoxines essentieel waren en waarschijnlijk verschillende rollen vervulden bij de stikstoffixatie."

De toevoer van elektronen wordt bij de katalyse als een knelpunt beschouwd. Met de twee ferredoxines hebben de onderzoekers nu duidelijke doelen geïdentificeerd om de elektronenstroom en daarmee de prestaties van stikstofasen als biokatalysatoren te beïnvloeden.

"Onze resultaten zijn een belangrijke voorwaarde voor de optimalisatie van R. capsulatus als modelsysteem voor de verbeterde omzetting van stikstof of kooldioxide in ammoniak of koolwaterstoffen met een korte keten", voegt Johannes Rebelein toe.

"Het doel is nu om stikstofasen en de bijbehorende eiwitten verder te onderzoeken en te ontwikkelen om ons inzicht te vergroten en de productie van industriële bulkchemicaliën mogelijk te maken."

De volgende stappen van het project zullen zich richten op een beter begrip van de rol van ferredoxines en op het gebruik van synthetische biologische methoden om deze te modificeren en de omzet van het stikstofase-enzym te versnellen door efficiënter elektronen te leveren.

Meer informatie: Holly Addison et al., Twee verschillende ferredoxines zijn essentieel voor stikstoffixatie door het ijzerstikstofase in Rhodobacter capsulatus, mBio (2024). DOI:10.1128/mbio.03314-23

Aangeboden door Max Planck Society