Enzymen van koudeminnende organismen die bij lage temperaturen leven, dicht bij het vriespunt van water, zeer onderscheidende eigenschappen vertonen. In een nieuwe studie gepubliceerd in Natuurcommunicatie , wetenschappers van de Universiteit van Uppsala hebben grootschalige berekeningen gebruikt om te verklaren waarom veel aan koude aangepaste enzymen niet meer functioneren bij kamertemperatuur.

Enzymen zijn de "machines" die het metabolisme in alle levende cellen in stand houden, maar helaas stoppen alle biochemische reacties normaal gesproken bij lage temperaturen. Evolutie heeft dit probleem opgelost door aan koude aangepaste enzymen te ontwikkelen in soorten waarvan de interne celtemperatuur dezelfde is als in de koude externe omgeving. Dit geldt voor talloze organismen, van bacteriën tot bepaalde planten en koudbloedige gewervelde dieren, zoals vissen die in zeer koud water leven. Deze aan koude aangepaste enzymen hebben speciale thermodynamische eigenschappen waardoor ze kunnen functioneren in vriesomstandigheden. klaarblijkelijk, ze smelten ook bij lagere temperaturen dan gewone enzymen; maar het maakt niet uit of ze smelten bij ongeveer 40 graden Celsius, omdat ze nooit in zo'n warme omgeving hoeven te werken.

Echter, een groot onopgelost raadsel was waarom veel aan koude aangepaste enzymen zelfs bij kamertemperatuur niet meer functioneren, lang voordat ze beginnen te smelten. Onderzoekers Jaka Socan, Miha Purg en Johan Åqvist hebben nu, Voor de eerste keer, slaagde erin dit te verklaren door middel van uitgebreide computersimulaties.

De wetenschappers simuleerden de chemische reactie in een zetmeelafbrekend enzym van een Antarctische bacterie bij verschillende temperaturen, en vergeleek dit met berekeningen met betrekking tot hetzelfde enzym uit een gewoon, warmbloedig varken. Het Antarctische enzym bleek toen zelfs bij kamertemperatuur plaatselijk te breken, en dit defect zorgt ervoor dat de zetmeelmoleculen veel minder goed aan het enzym hechten. Dit fenomeen geeft aanleiding tot een maximale reactiesnelheid bij 25 graden Celsius, en vindt plaats bij zo'n 15 graden Celsius onder het smeltpunt. In het varkensenzym anderzijds, de reactiesnelheid blijft maar toenemen totdat het enzym uiteindelijk smelt bij ongeveer 60 graden Celsius.

Met computerberekeningen, het is dus mogelijk om te identificeren welke delen van de aan de kou aangepaste enzymen aanleiding geven tot hun speciale eigenschappen.

"Zowel onze nieuwe resultaten als eerdere resultaten van computersimulaties van verschillende aan koude aangepaste enzymen, en hun mutanten, laten zien dat we nu een stadium hebben bereikt waarin men enzymen rationeel kan herontwerpen om hun eigenschappen op een voorspelbare manier te veranderen. Deze aanpak is al lang een doel, maar tot op heden is het niet in staat geweest om te concurreren met willekeurige laboratorium-evolutie van enzymen, waarvoor Frances Arnold in 2018 de Nobelprijs kreeg, " zegt Johan Åqvist, Hoogleraar Theoretische Chemie bij de afdeling Cel- en Moleculaire Biologie, Universiteit van Uppsala.