De opeenvolging van veranderingen die licht in een bacteriële fotoreceptor teweegbrengt, begint met de eiwitstructuur in plaats van de lichtabsorberende chromofoor, een volledig RIKEN-team heeft laten zien. Deze bevinding druist in tegen de conventionele wijsheid en werpt nieuw licht op hoe fotoreceptoren licht zo efficiënt kunnen omzetten in chemische energie.

Veel bacteriën gebruiken speciale lichtgevoelige moleculen die bekend staan ​​als fotoreceptoreiwitten om licht om te zetten in chemische energie. die ze gebruiken om verschillende biologische functies te initiëren.

Wetenschappers wilden al lang weten hoe bacteriële fotoreceptoren zo efficiënt zijn in het omzetten van licht. "Een van de fundamentele vragen is hoe deze biomoleculen zo'n hoog rendement realiseren, fotoreacties met lage energie, ", zegt Tahei Tahara. "Dit is een al lang bestaande vraag." Een motivatie voor het blootleggen van het mechanisme van deze fotoreceptoren is dat het zou kunnen bijdragen aan pogingen om kunstmatige versies van deze moleculen te ontwikkelen.

De best bestudeerde bacteriële fotoreceptor, bacteriorodopsine, bevat een retinale chromofoor, dat van vorm verandert wanneer het een foton van geel licht absorbeert. Deze configuratieverandering veroorzaakt een reeks structurele veranderingen in bacteriorodopsine waardoor het protonen kan pompen.

interessant, wanneer de retinale chromofoor van bacteriorodopsine in oplossing wordt gebracht, zijn lichtconversie-efficiëntie is drie keer lager dan wanneer het is genesteld in de eiwitstructuur van bacteriorodopsine. Dit geeft duidelijk aan dat het eiwit een belangrijke rol speelt bij de omzetting van licht in chemische energie.

Aangenomen werd dat de conformationele verandering van de retinale chromofoor de eerste reactie van bacteriorodopsine op licht was. Maar Tahara en zijn medewerkers van het RIKEN Molecular Spectroscopy Laboratory en het RIKEN Center for Advanced Photonics hebben nu ontdekt dat er een stap aan vooraf gaat:het eiwit dat de retinale chromofoor wiegt, verandert eerst van vorm als reactie op licht. Deze verandering in het eiwit kan de retinale chromofoor helpen om licht efficiënt te gebruiken.

Het team nam een ​​spectroscopische techniek die bekend staat als femtoseconde gestimuleerde Raman-spectroscopie, die processen kan observeren die sneller plaatsvinden dan een picoseconde (1 picoseconde =10−12 seconden), en breidde het uit tot het diepe ultraviolette gebied. Hierdoor konden ze kijken naar het eiwitgedeelte van bacteriorodopsine.

Deze ontdekking kwam als een verrassing voor Tahara. "Ik had niet verwacht dat het eiwit van vorm zou veranderen vóór de isomerisatie van de chromofoor, maar toen ik de experimentele resultaten zag, dacht ik:"Wauw, het is eigenlijk zo, ', zegt hij. 'Het was zeer verrassend, en we waren erg enthousiast."

Terwijl het team in deze studie naar bacteriorodopsine keek, ze verwachten dat hetzelfde effect zou kunnen optreden bij andere rodopsines.