Stel je een suiker voor die slechts 38 procent van de calorieën bevat van traditionele tafelsuiker, is veilig voor diabetici, en veroorzaakt geen gaatjes. Voeg nu toe dat deze droomzoetstof geen kunstmatige vervanging is, maar een echte suiker die in de natuur wordt gevonden en dat het smaakt naar, goed, suiker. Die wil je waarschijnlijk gebruiken in je volgende kopje koffie, Rechtsaf?

Deze suiker wordt tagatose genoemd. De FDA heeft het goedgekeurd als voedseladditief, en er zijn tot op heden geen berichten over de problemen die veel suikervervangers hebben, zoals een metaalsmaak, of erger, verband met kanker – volgens onderzoekers en de FAO/WHO, die de suiker verklaarde als "algemeen als veilig beschouwd".

Dus waarom zit het niet in al je favoriete desserts? Het antwoord ligt in de kosten van de productie ervan. Hoewel afgeleid van fruit en zuivelproducten, tagatose is niet overvloedig en is moeilijk uit die bronnen te extraheren. Het productieproces omvat een conversie van gemakkelijker te verkrijgen galactose naar tagatose en is zeer inefficiënt, met opbrengsten die slechts 30 procent kunnen bereiken.

Maar onderzoekers van Tufts University hebben een proces ontwikkeld dat het commerciële potentieel van deze caloriearme, laag glycemische suiker. In een recente publicatie in Natuurcommunicatie , Universitair docent Nikhil Nair en postdoctoraal fellow Josef Bober, zowel van de School of Engineering, kwam met een innovatieve manier om de suiker te produceren met behulp van bacteriën als kleine bioreactoren die de enzymen en reactanten inkapselen.

Met behulp van deze aanpak, ze behaalden opbrengsten tot 85 procent. Hoewel er veel stappen zijn van het laboratorium naar commerciële productie, zulke hoge opbrengsten kunnen leiden tot grootschalige productie en het krijgen van tagatose op elk schap in de supermarkt.

Het enzym bij uitstek om tagatose uit galactose te maken, wordt L-arabinose-isomerase (LAI) genoemd. Echter, galactose is niet het belangrijkste doelwit voor het enzym, dus de snelheden en opbrengsten van de reactie met galactose zijn minder dan optimaal.

Bij een oplossing, het enzym zelf is niet erg stabiel, en de reactie kan alleen doorgaan totdat ongeveer 39 procent van de suiker is omgezet in tagatose bij 37 graden Celsius (ongeveer 99 graden Fahrenheit), en slechts tot 16 procent bij 50 graden Celsius (ongeveer 122 graden Fahrenheit), voordat het enzym degradeert.

Nair en Bober probeerden elk van die hindernissen te overwinnen door middel van bioproductie, het gebruik van Lactobacillus plantarum - een voedselveilige bacterie - om grote hoeveelheden van het LAI-enzym te maken en het veilig en stabiel te houden binnen de grenzen van de bacteriële celwand.

Ze ontdekten dat wanneer uitgedrukt in L. plantarum, het enzym bleef galactose omzetten in tagatose en stuwde de opbrengst naar 47 procent bij 37 graden Celsius. Maar nu het LAI-enzym in de cel gestabiliseerd was, het zou de opbrengst kunnen verhogen tot 83 procent bij de hogere temperatuur van 50 graden Celsius zonder significant te verslechteren, en het produceerde veel sneller tagatose.

Om te bepalen of ze de reactie nog sneller zouden kunnen duwen, Nair en Bober onderzochten wat het nog zou kunnen beperken. Ze vonden bewijs dat het transport van het uitgangsmateriaal, galactose, in de cel was een beperkende factor. Om dat probleem op te lossen, ze behandelden de bacteriën met zeer lage concentraties wasmiddelen - net genoeg om hun celwanden te laten lekken, volgens de onderzoekers. De galactose kon binnendringen en tagatose kwam vrij uit de cellen, waardoor het enzym galactose sneller in tagatose kan omzetten, Scheer een paar uur van de tijd die nodig is om 85 procent opbrengst te krijgen bij 50 graden Celsius.

"Je kunt de thermodynamica niet verslaan. Maar hoewel dat waar is, je kunt de beperkingen omzeilen door technische oplossingen, " zei Nair, wie de corresponderende auteur van de studie is. "Dit is vergelijkbaar met het feit dat water niet van nature van lager naar hoger zal stromen omdat de thermodynamica dit niet toestaat. je kunt het systeem verslaan door, bijvoorbeeld, met behulp van een sifon, die het water eerst omhoog trekt voordat het aan de andere kant naar buiten wordt gelaten."

Het enzym inkapselen voor stabiliteit, het uitvoeren van de reactie bij hogere temperatuur, en het meer uitgangsmateriaal door lekkende celmembranen voeren, zijn allemaal "sifons" die worden gebruikt om de reactie naar voren te trekken.

Hoewel er meer werk nodig is om te bepalen of het proces kan worden opgeschaald naar commerciële toepassingen, bioproductie heeft het potentieel om de opbrengsten te verbeteren en een impact te hebben op de markt voor zoetstofvervangers, die in 2018 naar schatting $ 7,2 miljard waard was, aldus het marktonderzoeksbureau Knowledge Sourcing Intelligence.

Nair en Bober merken ook op dat er veel andere enzymen zijn die baat kunnen hebben bij het gebruik van bacteriën als kleine chemische reactoren die de enzymstabiliteit voor reacties bij hoge temperaturen verhogen en de snelheden en opbrengsten van conversie en synthese verbeteren. Terwijl ze vooruitkijken naar het verkennen van andere toepassingen, van de productie van voedselingrediënten tot plastic, er komt veel op hun bord.