Een samenwerking, voornamelijk geleid door wetenschappers van de Tokyo University of Agriculture and Technology (TUAT) in Japan, heeft een nieuwe methode van moleculair ontwerp ontwikkeld om zowel de temperatuuromkeerbaarheid als de stijfheid van nanovezels die gelvormende peptiden zijn, te beheersen. De peptide-nanovezel-hydrogel kan worden gebruikt als biomedisch materiaal. Deze methode zal het mogelijk maken om de peptide nanovezels meer biomedisch toepasbaar te maken.

De onderzoekers publiceerden hun resultaten op 8 juli in Chemie - een Europees tijdschrift , die werd gemarkeerd op de vooromslag en het omslagprofiel.

In het algemeen, sommige peptiden vormen nanovezelhydrogels. Deze peptiden zijn korte ketens van natuurlijke aminozuren die in alle levende organismen worden aangetroffen. Omdat deze bio-vriendelijk zijn, ze zijn veel gebruikt in de geneeskunde, zoals materialen voor weefselherstel, regeneratieve medische materialen, extracellulaire matrices, celcultuur materialen, en medicijncontainers.

"Voor sommige medische toepassingen van nanovezelpeptiden, we moeten een techniek ontwikkelen om zowel de stijfheid (mechanische sterkte) als de temperatuurrespons tussen gel (vast) en sol (vloeibaar) te regelen, " zei Takahiro Muraoka, doctoraat, corresponderende auteur op het papier en universitair hoofddocent bij de afdeling Toegepaste Chemie, Graduate School of Engineering bij TUAT. "Het is, echter, moeilijk om beide functies tegelijkertijd te verbeteren. Bijvoorbeeld, bij het verhogen van de stijfheid van een peptide-nanovezel door vervanging van een eenvoudig aminozuur alanine door een meer hydrofoob aminozuur fenylalanine, het is bekend dat de temperatuurrespons vaak verloren gaat."

In hun experimenten, ze ontdekten dat een aminozuurvervanging waarvan werd gedacht dat het een zachtere gel zou maken, onverwacht een hardere gel vormde. Ze gebruikten 5 sets van verschillende peptiden met 16 aminozuren. interessant, een bepaald peptide verloor geen temperatuurrespons. Het peptide (concentratie bij 1% in oplossing) vormde een gel (vast) bij 20°C (68°F) en bij verhoging van de temperatuur tot 80°C (178°F) werd de gel zacht (vloeibaar). Bij het verlagen van de temperatuur van 80°C naar 20°C, de vaste gel werd opnieuw gevormd. "Deze omkeerbare temperatuurfunctie is toepasbaar voor medicijnafgifte door lokale injectie, ' zei Muraoka.

Ze vervingen alanine in het midden van het peptide door glycine, het eenvoudigste aminozuur. De glycine-vervanging maakt de gel meestal zachter. Ze gebruikten reguliere analytische instrumenten zoals CD, IR, en TEM-microscopie om precies te begrijpen hoe de gel werd gevormd. Ze gebruikten ook een computationele benadering, moleculaire dynamica-simulatie genoemd. "Op basis van onze resultaten, we zijn nu in staat om peptiden beter te ontwerpen door computersimulatie, ' zei Muraoka.

Verder, de peptide-nanovezel was celkleefstof, dat geschikt is als biomateriaal voor celkweek en weefselregeneratie. "Dit onderzoek zal nieuwe wegen openen voor het ontwerpen van peptide-nanovezels die meer biomedisch toepasbaar zijn, ' voegde Muraoka toe.