Wetenschap
Antivries-eiwitten zijn een unieke klasse eiwitten waarvan het werkingsmechanisme niet wordt begrepen. Deze artistieke impressie toont het gebruik van som-frequentiegeneratie spectroscopie om de moleculaire structuur van de eiwitten direct aan het oppervlak van ijs te bepalen. Krediet:Ricardo Struik en Konrad Meister
De kracht om watermoleculen op één lijn te brengen wordt meestal vastgehouden door ijs, die het nabijgelegen water aantast en het aanmoedigt om zich bij de ijslaag aan te sluiten - ook om te bevriezen. Maar in het geval van organismen die in ijskoude habitats leven, een bijzonder krachtig antivries-eiwit is in staat om de greep van ijs op water te overmeesteren en watermoleculen ervan te overtuigen zich te gedragen op een manier die het eiwit ten goede komt.
In de laatste studie van deze week in The Tijdschrift voor Chemische Fysica , wetenschappers nemen de moleculaire structuur van het antivries-eiwit onder de loep om te begrijpen hoe het werkt. Hoofdauteur Konrad Meister van het Max Planck Institute for Polymer Research in Duitsland en zijn collega's zijn naar de koudste plekken op aarde gereisd, inclusief de Arctische en Antarctische wateren, om antivries-eiwitten uit verschillende bronnen te verzamelen. Het eiwit dat ze in deze studie onderzoeken, is het meest actieve antivries-eiwit dat ooit is geregistreerd, en het komt van een kever in Noord-Europa genaamd Rhagium mordax.
"De antivries-eiwitten hebben één kant die uniek gestructureerd is, de zogenaamde ijsbindingsplaats van het eiwit, die erg plat is, licht hydrofoob en heeft geen geladen resten, "Zei Meister. "Maar hoe deze kant wordt gebruikt voor interactie met ijs is natuurlijk erg moeilijk te begrijpen als je een ijs-eiwit-interface niet rechtstreeks kunt meten."
Nutsvoorzieningen, Voor de eerste keer, deze unieke biomoleculen zijn in het laboratorium aan ijs geadsorbeerd om de mechanismen te bekijken die de interactie sturen wanneer antivries-eiwitten in contact komen met ijs.
De onderzoekers ontdekten dat de gegolfde structuur van het eiwit, die waterkanalen op hun plaats houdt, betekent dat wanneer deze eiwitten ijs raken, in plaats van te bevriezen, de watermoleculen zijn gewijzigd om een andere structuur en oriëntatie van de waterstofbinding te hebben.
"Informatie op moleculaire schaal is de sleutel tot het begrijpen van de functie of het werkingsmechanisme van antivries-eiwitten, en als we dat weten, dan kunnen we iets gaafs gaan maken waar wij als samenleving van kunnen profiteren, ' zei Meister.
Deze antivrieskarakteristiek van het eiwit zou kunnen worden gebruikt als model voor het ontwerpen van synthetische versies die helpen bij het ijsvrij maken van vliegtuigen, het bewaren van organen en het voorkomen dat zich kristallen vormen op ijs in de vriezer.
"Dit is de eerste keer dat we biomoleculen op ijs hebben gezet, "Zei Meister. "Het samenbrengen van experts uit verschillende vakgebieden was in dit geval echt de grote stap voorwaarts, omdat het hele probleem erg interdisciplinair is."
Wetenschap © https://nl.scienceaq.com