Onderzoekers van de Ruhr-Universität Bochum en de Freie Universität Berlin hebben de cruciale katalytische stap in de productie van waterstof door enzymen opgehelderd. De enzymen, genaamd [FeFe]-hydrogenasen, efficiënt elektronen en protonen omzetten in waterstof. Ze zijn dus een kandidaat voor de biotechnologische productie van de potentiële energiebron. "Om op industriële schaal waterstof te produceren met behulp van enzymen, we moeten precies begrijpen hoe ze werken, " zegt prof. Thomas Happe, een van de auteurs van het onderzoek.

Het team onder leiding van Happe en Dr. Martin Winkler van de in Bochum gevestigde Photobiotechnology Working Group rapporteert over de resultaten met in Berlijn gevestigde collega's onder leiding van Dr. Sven Stripp in het tijdschrift Natuurcommunicatie .

Enzym werkt in twee richtingen

Hydrogenasen kunnen in twee richtingen werken:ze zetten protonen en elektronen om in waterstof, en ook waterstof splitsen in protonen en elektronen. Deze reacties vinden plaats in het actieve centrum van de hydrogenase, dat is een complexe structuur bestaande uit zes ijzer- en zes zwavelatomen, het H-cluster genoemd. Tijdens het katalytische proces, dit cluster gaat door tal van tussenliggende toestanden.

Wanneer moleculair waterstof (H2) wordt gesplitst, het waterstofmolecuul bindt zich aanvankelijk aan het H-cluster. "Hydrogenase-onderzoekers waren er altijd van overtuigd dat H2 ongelijk moest splitsen in de eerste stap van de reactie, " legt Martin Winkler uit. Het idee:er ontstaat een positief geladen proton (H+) en een negatief geladen hydride-ion (H-), die vervolgens snel blijven reageren om twee protonen en twee elektronen te vormen. "De hydridetoestand van het actieve enzym, waarin het hydride-ion dus is gebonden aan het actieve centrum, is zeer onstabiel - tot nu toe heeft niemand dit kunnen verifiëren, ", zegt Winkler. Dat is precies wat de onderzoekers nu hebben bereikt.

Truc maakt onstabiele toestand zichtbaar

Een truc gebruiken, ze versterkten de H-clustertoestand met het hydride-ion, zodat het spectroscopisch kon worden geverifieerd. Wanneer waterstof wordt gesplitst, een chemisch evenwicht wordt bereikt tussen de betrokken reactiepartners - protonen, hydride-ionen en waterstofmoleculen. De concentraties van de drie waterstoftoestanden worden bepaald door een dynamisch evenwicht van katalytische H-clustertoestanden. Toen de onderzoekers van buitenaf grote hoeveelheden protonen en waterstof aan het mengsel toevoegden, ze deden de balans doorslaan - in het voordeel van de hydride-toestand. Het actieve centrum met het negatief geladen hydride-ion verzamelde zich in een grotere hoeveelheid; genoeg om meetbaar te zijn.

Het team toonde ook de hydride-tussentoestand aan, die ook optreedt tijdens de waterstofproductie, in verdere experimenten met hydrogenasen die op een specifieke manier waren veranderd.

"We waren dus in staat om het katalytische principe van deze hydrogenasen voor het eerst in een experiment aan te tonen, " vat Thomas Happe samen. "Dit biedt een cruciale basis voor het reproduceren van het zeer effectieve katalytische mechanisme van het H-cluster voor de industriële productie van waterstof." De enzymen kunnen tot 10, 000 waterstofmoleculen per seconde.