Door Paul Dohrman
Bijgewerkt op 24 maart 2022

Eiwitten:polymeren van aminozuren

Eiwitten zijn lange polymeren gemaakt van de twintig natuurlijk voorkomende aminozuren. Hoewel sommige eiwitten niet-canonieke residuen bevatten, is de ruggengraat van elk eiwit een keten van aminozuren die met elkaar zijn verbonden door peptidebindingen.

Van DNA tot eiwit:het vertaalproces

De reis begint in de kern waar een stukje DNA wordt getranscribeerd in messenger RNA (mRNA). Het mRNA verlaat de kern en bindt zich aan een ribosoom, de eiwitsynthesemachine van de cel. Transfer-RNA (tRNA)-moleculen brengen de juiste aminozuren naar het ribosoom, waar ze achtereenvolgens worden toegevoegd aan de groeiende polypeptideketen.

Peptidebindingen en polypeptiden

Aangrenzende aminozuren zijn kop-aan-staart met elkaar verbonden via peptidebindingen:de carboxylgroep (-COOH) van het ene residu bindt zich aan de aminogroep (-NH₂) van het volgende. De resulterende keten wordt een polypeptide genoemd. De peptidebinding verleent vlakheid aan de ruggengraat, maar maakt rotatie rond de afzonderlijke bindingen mogelijk, waardoor de ketenflexibiliteit ontstaat die nodig is voor het vouwen.

Zijketens vormen de eiwitstructuur

Elk aminozuur heeft een aparte zijketen (R-groep) die aan zijn centrale koolstofatoom is bevestigd. Deze zijketens verschillen in grootte, lading en hydrofobiciteit, waardoor de interactie van de keten met zichzelf en met de waterige cellulaire omgeving wordt beïnvloed. Polaire zijketens hebben de neiging zich naar het oplosmiddel te oriënteren, terwijl niet-polaire groepen zich in de eiwitkern clusteren en het vouwproces aansturen.

De volgorde bepaalt de vouw

De primaire aminozuursequentie codeert voor de unieke driedimensionale vorm van het eiwit. Omdat de ruggengraat vrij kan roteren, vouwen de meeste polypeptiden zich spontaan op tot een enkele, energetisch favoriete conformatie. Zelfs een enkele aminozuursubstitutie kan de vouwing verstoren, waardoor het eiwit niet meer functioneel wordt.

Combinatorische diversiteit en functionele beperkingen

Er zijn twintig aminozuren beschikbaar, maar er zijn er twintig ⁿ theoretische polypeptiden met lengte n. Slechts een minuscuul deel van deze sequenties vouwt zich echter op tot stabiele, functionele eiwitten. De overgrote meerderheid zou onstabiel zijn of meerdere conformaties met lage energie aannemen, dus selecteert de evolutionaire druk slechts de weinige sequenties die voldoen aan de functionele behoeften van het organisme.

Referenties

• Moleculaire biologie van de cel; Alberts et al.; 1994
• Chemie; Raymond Chang; 1984